CBF | Lecture 3

الـ slide ده بيتكلم عن الـ Biochemistry بتاعة الـ amino acids والـ proteins. الفكرة الأساسية هنا إنك تفهم التركيب والوظيفة بتاعة الـ amino acids والـ proteins، وده مهم جداً لأي طالب طب.

1. **أول حاجة، التركيب بتاع الـ amino acids:**
- الـ amino acids هما الوحدات البنائية اللي بتكون الـ proteins. كل amino acid بيتكون من مجموعة أمينية، مجموعة كربوكسيلية، وذرة هيدروجين، وR-group اللي بيختلف من واحد للتاني.

2. **تصنيفات الـ amino acids:**
- الـ amino acids بيتقسموا لكذا نوع بناءً على الخصائص بتاعتهم زي polarity، الشحنة، والـ R-group.

3. **التركيب الهيكلي للـ proteins:**
- الـ proteins ليها مستويات مختلفة من التركيب: primary, secondary, tertiary, وquaternary. كل مستوى ليه طريقة معينة في ترتيب الـ amino acids اللي بتدي الشكل النهائي للـ protein.

4. **الـ protein folding والـ misfolding:**
- الـ protein folding هو العملية اللي فيها الـ protein بياخد الشكل النهائي بتاعه. لو حصل misfolding يعني الـ protein اتكون بشكل غلط، ده ممكن يعمل مشاكل صحية.

5. **الـ proteins ذوي القيمة البيولوجية العالية والمنخفضة:**
- الـ proteins بيتصنفوا كده بناءً على قدرتهم على توفير كل الـ essential amino acids اللي الجسم محتاجها.

6. **أمثلة على الـ proteins المهمة:**
- فيه proteins ليها أهمية طبية وتركيبية زي الـ hemoglobin، اللي بيشيل الأكسجين في الدم.

7. **وظائف الـ proteins:**
- الـ proteins ليها وظائف متعددة زي الإنزيمات، اللي بتسرع التفاعلات الكيميائية في الجسم، أو كجزء من هيكل الخلية.

🎯 خد بالك: الفهم الجيد للـ protein folding مهم عشان المشاكل زي الـ Alzheimer's ليها علاقة بالـ misfolding ده.

الأحماض الأمينية هي الوحدات البنائية للبروتينات، يعني زي الطوب اللي بنبني بيه البروتينات. طيب، الأحماض الأمينية دي إيه؟ هي عبارة عن أحماض عضوية فيها مجموعة NH₂. يعني لو فكرت فيها، هي عبارة عن جزيئات صغيرة بنحصل عليها لما نكسر البروتينات في عملية اسمها hydrolysis.

التركيب العام لأي حمض أميني بيبقى فيه مجموعة أمينية (H₂N)، وكربون مركزي (CH)، ومجموعة كربوكسيل (C=O, OH)، وحاجة اسمها side chain أو R-group، اللي بتختلف من حمض أميني للتاني.

🎯 خد بالك: في جسم الإنسان فيه 20 حمض أميني مختلفين بسبب الـ R-groups دي. وكلهم بيبقوا alpha-amino acids، وده معناه إن المجموعة الأمينية (H₂N) بتكون متعلقة بالكربون الألفا (α-carbon) اللي جنب مجموعة الكربوكسيل.

بالنسبة للصور اللي في الـ slide، أول واحدة بتوضح التركيب العام للحمض الأميني، يعني بتشوف الرسمة اللي فيها الأربع مجموعات دول: الأمينية، الكربونية، الهيدروجين، والـ R-group. الثانية بقى بتوضح التركيب بتاع alpha-amino acid، وبتبين الأماكن المختلفة للـ carbon atoms زي α, β, γ, δ, وε، وده مهم عشان نفهم إزاي الـ side chain ممكن يمتد ويتغير.

🎯 خد بالك: الفرق بين الأحماض الأمينية بيجي من الـ R-groups، وده اللي بيدينا التنوع في البروتينات ووظائفها في الجسم. كل اختلاف في الـ R-groups ممكن يغير وظيفة البروتين بشكل كبير.

الأحماض الأمينية اللي جسمنا بيقدر يستخدمها بتكون في شكل **L-amino acids**، وده معناه إن مجموعة الأمينو (NH₂) بتكون على الجهة الشمال في التركيب. كل الأحماض الأمينية في الثدييات، زي الإنسان، بتكون في الشكل ده. لكن في البكتيريا، ممكن نلاقي **D-amino acids**، ودي بتكون مجموعة الأمينو على الجهة اليمين.

كل الأحماض العشرين الأساسية في جسمنا بتكون من نوع **L- α amino acid**، باستثناء حاجتين:

1. **Glycine**: ده حالة خاصة لأنه مش عنده ذرة كربون غير متماثلة، فبالتالي مش بيكون نشط بشكل بصري، وعشان كده مش بيتصنف كـ D ولا L.

2. **Proline**: ده مختلف شوية لأن النيتروجين جزء من حلقة، وده بيخليه **imino acid** بدل ما يكون amino acid.

🎯 خد بالك: الشكل الأول بيوضح لنا إزاي إن الـ D-Alanine والـ L-Alanine بيختلفوا في موقع مجموعة الأمينو، واللي بيميزهم هو موقع مجموعة الأمينو يمين أو شمال. دي نقطة مهمة عشان نفهم ليه جسمنا بيفضل الـ L-amino acids.

في الشكل التاني، بيورينا تركيب **Glycine**، وهنلاحظ إن مفيش عدم تماثل حوالين ذرة الكربون، وده بيوضح ليه ملوش نشاط بصري.

أما الشكل التالت، فبيورينا تركيب **Proline**، وهنشوف إنه عامل زي الحلقة، وده بيخليه مميز عن باقي الأحماض الأمينية التانية.

🎯 خد بالك: الاختلافات دي بتخلي كل حمض أميني ليه دور معين في الجسم ووظيفة خاصة، وده مهم في عمليات حيوية كتير زي بناء البروتينات وغيرها.

الـ slide ده بيتكلم عن تصنيف الأحماض الأمينية حسب التركيب الكيميائي بتاعها، وده بيكون معتمد على حاجتين: الذوبان والتأين في محلول مائي عند الـ pH الفسيولوجي اللي هو 7.4، وده بيتحدد حسب الـ R-groups أو السلاسل الجانبية.

1. فيه نوع من الأحماض الأمينية اسمه NON-Polar أو hydrophobic. النوع ده مش بيحب يشتغل في بيئة مائية، يعني ما بيفضلش يكون موجود في المياه.

2. الأحماض الأمينية اللي هي hydrophobic بتكون السلاسل الجانبية بتاعتها فيها Hydrocarbon أو alkyl side chain، اللي هي سلاسل أليفاتية. أمثلة على الأحماض دي هي glycine، alanine، وbranched chain amino acids زي valine، leucine، وisoleucine، وكمان فيه proline.

3. فيه كمان أحماض بتكون السلاسل الجانبية بتاعتها aromatic زي phenylalanine وtryptophan.

4. methionine فيه مجموعة كبريت بس نهايتها CH3، يعني مش بتأثر كتير في كونها hydrophobic.

🎯 خد بالك: البروتينات بشكل عام بتتني نفسها بحيث إن الأحماض الأمينية اللي سلاسلها الجانبية hydrophobic تبقى في قلب الجزيء، وده عشان تبعد عن المياه.

بالنسبة للصورة اللي في الـ slide، فيها رسومات توضيحية للسلاسل الجانبية اللي هي nonpolar في الأحماض الأمينية. الرسمة بتوضح الصيغ الكيميائية بتاعت الأحماض زي glycine، alanine، valine، leucine، isoleucine، phenylalanine، tryptophan، methionine، وproline، وكمان فيها توضيحات زي قيم pK لـ glycine وalanine، وبتأكد على الطبيعة hydrophobic للسلاسل دي.

بص، الـ slide ده بيتكلم عن الأحماض الأمينية اللي بتحب المية، ودي بنسميها Hydrophilic أو Polar amino acids. دول الأحماض الأمينية اللي بتميل إنها تكون في بيئة مائية.

1. **Polar Neutral (un-charged)**:
- الأحماض الأمينية دي زي Serine, Threonine, Cysteine, Asparagine، وGlutamine. دول عندهم مجموعات كيميائية زي الـ OH في Serine وThreonine أو الـ SH في Cysteine والـ carboxy-amide في Asparagine وGlutamine.
- 🎯 خد بالك: الحاجات دي مش بتدي شحنة للأحماض الأمينية، عشان كده بنقول عليها neutral.

2. **Polar Negatively Charged (acidic)**:
- دي تشمل Glutamic acid وAspartic acid. الأحماض دي بتكون شحنتها سالبة بسبب وجود مجموعات الـ carboxyl اللي بتديها الخصائص الحمضية.

3. **Polar Positively Charged (basic)**:
- الأحماض دي زي Lysine, Arginine، وHistidine. دول عندهم مجموعات جانبية بتقدر تستقبل بروتونات، وده اللي بيخلي شحنتهم موجبة.

4. البروتينات بشكل عام بتتني نفسها بحيث الأحماض الأمينية اللي عندها سلاسل جانبية Hydrophilic تكون على السطح، وده عشان تتفاعل بسهولة مع المية.

بالنسبة للصور، متقسمة لثلاث أجزاء:

1. **Uncharged Polar Side Chains**:
- في الصور دي هتلاقي التركيب الكيميائي لـ Serine, Threonine, Tyrosine, Asparagine, Glutamine، وCysteine مع قيم pK بتاعتهم. الحاجات دي بتوضح إن في مجموعات زي الـ hydroxyl والـ sulfhydryl اللي مش بتدي شحنة.

2. **Acidic Side Chains**:
- هنا هتشوف التركيب الكيميائي لـ Aspartic acid وGlutamic acid اللي عندهم مجموعات carboxyl وده اللي بيخليهم حمضيين.

3. **Basic Side Chains**:
- هتلاقي التركيب الكيميائي لـ Histidine, Lysine، وArginine. دول عندهم مجموعات جانبية بتستقبل بروتونات وبتخليهم أساسيين.

الأهمية الطبية هنا إن ترتيب الأحماض الأمينية دي في البروتينات بيأثر كتير على طريقة تفاعل البروتين مع البيئة المحيطة بيه، وده مهم لفهم وظائف البروتينات في الجسم.

طيب بص معايا، في الـ slide ده بنتكلم عن الـ amino acids وتصنيفهم من الناحية البيولوجية والتمثيل الغذائي.

1. **Essential amino acids:** دول اللي جسمنا مقدرش يصنعهم بنفسه، فلازم ناخدهم من الأكل. نقصهم ممكن يسبب مشاكل صحية ونمو مش مظبوط. فيه حوالي 8 لحد 10 من الـ essential amino acids، وحنفتكرهم بـ "VITAL LyMPH":
- V = VALINE
- I = ISOLEUCINE
- T = THREONINE
- T = TRYPTOPHAN
- A = ARGININE
- L = LEUCINE
- Ly = LYSINE
- M = METHIONINE
- P = PHENYL ALANINE
- H = HISTIDINE

🎯 خد بالك: ARGININE وHISTIDINE بيعتبروا semi-essential، يعني جسمنا بيحتاجهم بشكل أكبر في حالات معينة زي الحمل، الرضاعة، الأمراض، والنمو.

كمان TYROSINE وCYSTEINE بيبقوا essential لو كان فيه نقص في PHENYL ALANINE وMETHIONINE.

2. **Non-essential amino acids:** دول اللي جسمنا يقدر يصنعهم، فمش محتاجين ناخدهم من الأكل.

3. **Metabolic classification:** ده بيبني على إزاي الجسم بيستخدم الـ amino acids دي.

- **Ketogenic amino acids:** دول اللي بيتحولوا لـ acetate أو acetoacetate أثناء الهضم. زي LYSINE وLEUCINE اللي هما purely ketogenic.

- **Glucogenic amino acids:** دول اللي بيتحولوا لجلوكوز وبيقدموا وسائط لعمليات زي glycolysis أو krebs cycle. فيه 14 amino acids pure glucogenic.

- **Mixed amino acids:** دول ممكن يتحولوا لجلوكوز أو acetate أثناء الهضم. زي ISOLEUCINE، PHENYL ALANINE، TYROSINE وTRYPTOPHAN.

🎯 خد بالك: فهم تصنيف الأحماض الأمينية مهم عشان نعرف إزاي الجسم بيستفيد منهم وإيه اللي محتاجينه من الأكل، خصوصاً في حالات زي الرياضة أو التغذية الصحية.

الـ Nitrogen Balance هو حالة الجسم الطبيعية اللي فيها كمية الـ nitrogen اللي الجسم بيدخلها كل يوم بتساوي بالضبط اللي بيخرجها. يعني الجسم بيكون في حالة توازن، وزي ما تعرف، ده بيحصل في الأشخاص البالغين اللي صحتهم كويسة.

نيجي بقى لـ Negative nitrogen balance، اللي بتحصل لما الجسم يفقد nitrogen أكتر من اللي بيدخله. وده ممكن يحصل في حالات زي:
1. Protein malnutrition أو سوء التغذية بالبروتين، واللي ممكن يكون في حالات زي kwashiorkor.
2. لو فيه نقص في أي حمض أميني أساسي من الأكل.
3. الجوع الشديد أو الـ Starvation.
4. مرض السكر اللي مش متحكم فيه.
5. وجود عدوى أو Infection.

أما Positive nitrogen balance، فده بيحصل لما الجسم يدخل nitrogen أكتر من اللي بيطلعه. وده بنشوفه في حالات زي:
1. النمو، زي الأطفال اللي بيكبروا.
2. الحمل والرضاعة.
3. مرحلة الاستشفاء بعد الإصابات أو العمليات الجراحية.
4. التعافي من الحالات اللي كانت بتسبب Negative nitrogen balance.

بالنسبة لـ Biological value of proteins، فده بيعتمد على هضمية البروتين وتركيبة الأحماض الأمينية اللي فيه.

البروتينات اللي ليها High biological value، أو اللي بنسميها class I protein، بتكون:
1. سهلة الهضم.
2. فيها كل الأحماض الأمينية الأساسية.
3. في شكل متوازن.
4. وده بيكون في البروتينات الحيوانية زي اللحوم والفراخ والأسماك والكبد ومنتجات الألبان والبيض، وكمان في بعض النباتات زي العدس.

أما البروتينات اللي ليها Low biological value، أو class II proteins، بتكون:
1. صعبة الهضم.
2. فيها محتوى قليل من الأحماض الأمينية الأساسية.
3. ومحتوى الأحماض الأمينية فيها بيكون مش متوازن.
4. وده بنلاقيه في البروتينات النباتية.

🎯 خد بالك: ممكن نخلط البروتينات النباتية اللي ليها قيمة منخفضة ونكمل بعضها عشان نعمل بروتينات ليها قيمة عالية، زي ما بنعمل لما نخلط العدس مع الرز.

الـ slide ممكن يكون فيه صور توضح أمثلة على البروتينات اللي ليها High وLow biological value، وده عشان نفهم أكتر إزاي ممكن نحسن من جودة تغذيتنا.

الـ slide ده بيتكلم عن تركيب الـ protein، واللي هو حاجة مهمة جداً في جسمنا لأنها بتحدد وظيفة البروتينات. التركيب ده بيكون له أربع مستويات: primary، secondary، tertiary، وquaternary.

1. **Primary Protein Structure:**
- ده أول مستوى، وهو عبارة عن تسلسل خطي للأحماض الأمينية اللي بتتكون منه سلسلة الـ polypeptide.
- التسلسل ده بيتحدد بناءً على الكود الجيني بتاع البروتين.
- 🎯 خد بالك: الأحماض الأمينية بتترابط مع بعضها بـ peptide bonds، اللي بتتكون لما الـ carboxyl group بتاع حمض أميني يتفاعل مع الـ amino group بتاع حمض أميني تاني، وده بيدي الرابطة التساهمية المعروفة بـ amide bond.

2. **Secondary Protein Structure:**
- في المستوى ده، السلسلة بتبدأ تتني بشكل محلي وتعمل أشكال زي الـ alpha-helix والـ beta-pleated sheet.

3. **Tertiary Protein Structure:**
- ده الشكل الثلاثي الأبعاد للبروتين اللي بيتكون نتيجة تفاعلات الـ side chains بتاعت الأحماض الأمينية.

4. **Quaternary Protein Structure:**
- في المستوى ده، البروتين بيكون مكون من أكتر من سلسلة أحماض أمينية.

**Figure 1 Explanation:**
الصورة الأولى بتوضح الأربع مستويات دي. هتشوف فيها تسلسل الأحماض الأمينية اللي بيعبر عن الـ primary structure، وشكل الـ beta-pleated sheet والـ alpha-helix للـ secondary structure، وشكل معقد متني للـ tertiary structure، وكذا سلسلة للـ quaternary structure. كل مستوى متعلم عليه بوصف بسيط.

**Figure 2 Explanation:**
الصورة التانية بتشرح التفاعل الكيميائي اللي بيحصل في تكوين الـ peptide bond. هتشوف فيها إزاي الـ carboxyl group بتاع حمض أميني بيتفاعل مع الـ amino group بتاع حمض أميني تاني، وده بيطلع مياه ويعمل رابطة تساهمية amide bond. الصورة بتحتوي على تركيب كيميائي وتوصيفات لتوضح الأمور بوضوح.

الـ secondary structure في البروتينات دي زي ما تقول كده الترتيب المحلي اللي بيحصل للأحماض الأمينية في سلسلة الـ polypeptide. يعني إيه الكلام ده؟ يعني إنت عندك السلسلة الطويلة دي، كل حبة أحماض أمينية جنب بعض، بيبدأوا يلفوا ويتنظموا في شكل معين.

التفاف الـ polypeptide عشان ياخد الشكل ده بيكون متحدد من الـ primary structure، يعني من ترتيب الأحماض الأمينية في السلسلة الأساسية. وعشان يفضل محافظ على شكله، بيتكون روابط هيدروجينية بين روابط الببتيد اللي فيه، لكن خد بالك إن السلاسل الجانبية مش بتدخل في الموضوع ده.

🎯 خد بالك: فيه شكلين مشهورين للـ secondary structure:
1. α-helix: ده بيلف زي السبرينج، يعني السلسلة بتمشي في شكل لولبي.
2. β-pleated sheet: وده زيه زي الورق اللي مطوي على شكل موجات متتالية.

الروابط الهيدروجينية هنا بتلعب دور مهم جداً، هي روابط ضعيفة بتتكون بين ذرة الهيدروجين في الـ –NH من رابطة ببتيد في سلسلة وبقية الأكسجين في الـ C=O من رابطة تانية سواء في سلسلة مجاورة أو في نفس السلسلة بس في جزء تاني منها.

بالنسبة للصور اللي في الـ slide:
الصورة الأولى فوق على اليمين بتوريك رسم بيوضح الـ secondary structure. هتلاقيها عاملة زي رسم توضيحي للأحماض الأمينية وهي بتكون سلسلة، وعلامات تبين الـ β-pleated sheet والـ α-helix. الرسم ده بيوضح لك إزاي السلسلة بتلف على نفسها سواء في شكل لوالب أو شرائح.

الصورة التانية تحت على اليمين بتوضح التركيب الكيميائي اللي فيه بيتكون الرابط الهيدروجيني. هتلاقيها بتوضح التفاعل بين ذرة الهيدروجين في الـ –NH والأكسجين في الـ C=O في السلاسل الببتيدية المتجاورة. ده بيوضح لك إزاي الروابط دي بتتكون وتساعد في تثبيت الشكل الثانوي للسلسلة.

الـ a-Helix دي واحدة من أشهر التركيبات الثانوية للبروتينات، وهي عبارة عن سلسلة من البولي ببتيد بتتلف حوالين نفسها بشكل حلزوني. تخيل كده زي السلك اللي بيتلف حوالين نفسه بس بشكل مضبوط وملفوف بعناية.

السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية اللي جوه بتطلع لبرا من المحور المركزي للهيكل ده. يعني لو بصيت على الرسم هتلاقي إن كل الأحماض الأمينية عاملة زي الفروع اللي طالعة من الجذع.

الـ a-Helix بتبقى ثابتة بفضل الروابط الهيدروجينية اللي بتتكون جوا السلسلة نفسها. الروابط دي بتكون بين مجموعة NH ومجموعة CO في كل رابطة ببتيد رابعة، وده بيثبت اللفة بتاعت الـ a-Helix، وكل لفة فيها حوالي 3.6 حمض أميني.

الروابط الهيدروجينية دي بتكون ممتدة لفوق وبتمشي بشكل موازي للهيكل الحلزوني. ده بيديها الثبات والقوة.

🎯 خد بالك: الأحماض الأمينية اللي جنب بعضها ولو كانت شحنتها أو حجمها كبير، زي Proline أو Glycine، ممكن تقلل من استقرار الـ a-Helix.

الـ a-helices موجودة بشكل شائع في بروتينات زي α-keratin، myoglobin، وhemoglobin. لكن مش هتلاقيها في بروتينات زي collagen وelastin.

في الصورة الأولى، هتلاقي رسم تفصيلي للـ a-Helix، بيوضح لك ترتيب الأحماض الأمينية والسلاسل الجانبية اللي خارجة لبرا. وهتشوف الروابط الهيدروجينية اللي بتثبت الهيكل، وبينلك مجموعة NH وCO اللي بتربط كل رابطة ببتيد رابعة.

أما الصورة التانية، فهي بتمثل الـ a-Helix بشكل كرتوني ولونها مبهج، عشان تبين لك الشكل الحلزوني بطريقة سهلة ومبسطة، مع دوائر بتمثل الأحماض الأمينية وخطوط بتدل على الهيكل الحلزوني.

الـ β-Pleated Sheet دي نوع من أنواع الـ secondary structure في البروتينات. الفكرة الأساسية فيها إن الأحماض الأمينية بتكون في شكل ممتد. ده بيحصل يا إما بين سلاسل ببتيد مختلفة أو بين أجزاء من نفس سلسلة الببتيد.

🎯 خد بالك: التركيب ده بيكون متثبت بواسطة الـ hydrogen bonds اللي بين الـ NH group والـ CO group في سلاسل الببتيد المتجاورة. والـ hydrogen bonds دي بتكون عمودية على العمود الفقري (backbone) للببتيد في الـ β-sheets.

فيه بعض الأحماض الأمينية زي الجلايسين (glycine) والألانين (alanine) بتساعد في تكوين الـ β-pleated sheets بسبب حجمها الصغير اللي بيسهل التشكيل ده.

بالنسبة للـ tertiary protein structure، ده بيكون نتيجة دمج عناصر الـ secondary structure في تنظيم ثلاثي الأبعاد، وده اللي بنسميه الـ native conformation. وظيفة البروتين بتعتمد على الـ tertiary structure ده، ولو حصل أي اضطراب فيه، البروتين ممكن يفقد نشاطه.

الـ molecular chaperones، زي الـ heat-shock proteins (HSP)، بتساعد البروتينات في الطي الصحيح بتاعها وبتمنع أي طي خاطئ أو تجمع غير مناسب، لكن من غير ما تبقى جزء من التركيب النهائي للبروتين.

🎯 خد بالك: الـ tertiary structure بيتثبت أساسًا بواسطة التفاعلات غير التساهمية بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية.

بالنسبة للصور:

- الصورة الأولى بتوضح شكل الـ β-pleated sheet، وبتبين إزاي السلاسل الببتيدية متوزعة جنب بعض، والـ hydrogen bonds اللي بينهم، اللي بتكون عمودية على الـ backbone. الألوان المختلفة في الصورة بتمثل أنواع الذرات والروابط.

- الصورة التانية بتوضح الـ tertiary protein structure وبتبين نمط الطي الثلاثي الأبعاد المعقد، اللي بيشمل helices وsheets، والألوان المختلفة بتمثل أجزاء مختلفة من البروتين. الصورة بتركز على الشكل الكلي والطي اللي ضروري لوظيفة البروتين.

الـ slide ده بيتكلم عن إزاي الأشكال الثلاثية الأبعاد للبروتينات بتتكون بسبب التفاعلات اللي بتحصل بين الأحماض الأمينية. التفاعلات دي مش مرتبطة بروابط تساهمية، زي:

1. **hydrophobic interactions:** دي بتحصل لما السلاسل الجانبية الغير قطبية للأحماض الأمينية بتحاول تبعد عن الماء وتتجمع في قلب البروتين.

2. **electrostatic (ionic) interactions:** بتحصل لما فيه شحنات مختلفة على السلاسل الجانبية تتجاذب مع بعضها، زي المغناطيس كده.

3. **hydrogen bonds:** دي بتحصل لما فيه روابط بين السلاسل الجانبية تعتمد على وجود الهيدروجين.

🎯 خد بالك: فيه كمان روابط تساهمية اسمها **disulfide bonds** بتحصل في التركيب الثلاثي للبروتين ودي مهمة جداً في تثبيت شكل البروتين.

بالنسبة للـ Hydrophobic bonds، السلاسل الجانبية الغير قطبية بتحاول تختفي في قلب جزيء البروتين عشان تفضل بعيدة عن الماء أو المحلول.

**شكل 1** بيشرح إزاي رابط **disulfide bond** بيتكون بين اتنين **cysteine residues**. الشكل بيوريك سلسلة بيبتيدية فيها التركيب الكيميائي للـ cysteine، وبيوضح إزاي ذرتين الكبريت (SH groups) بتربط مع بعض بعد ما الهيدروجين (2 H) يتشال، وده بيكون الرباط.

**شكل 2** بيوضح سلسلة أحماض أمينية على شكل خطي، واللي فيه السلاسل الجانبية الغير قطبية (R groups) متظاهرة. الشكل بيوريك الروابط البيبتيدية بين الأحماض الأمينية، ومعاها مجموعات الكربونيل (C=O) والأمين (HN). السلاسل الجانبية (R groups) متدوّرة حوالينها، وده بيوضح دورها في الـ hydrophobic interactions اللي بتساعد في تثبيت هيكل البروتين بعيد عن المحلول.

الـ slide ده بيتكلم عن الـ Electrostatic bonds اللي بتتكون بين مجموعات مشحونة عكس بعض في السايد تشينز بتاعة الأحماض الأمينية. يعني مثلاً، زي ما عندك في الشكل الأول، فيه ربط ما بين الـ ε-amino group في الـ lysine والـ carboxyl group في الـ aspartic acid. الـ lysine عنده مجموعة NH₃⁺ موجبة، والـ aspartic acid عنده مجموعة O⁻ سالبة. السهم اللي في الصورة بيشير للـ electrostatic attraction اللي بيحصل بينهم.

🎯 خد بالك: الـ Electrostatic bonds دي مهمة في تثبيت تركيب البروتينات، عشان بتساعد في الحفاظ على شكلهم ثلاثي الأبعاد.

الشكل التاني بيوريك الـ Tertiary structure للبروتين. على الشمال، فيه أنواع مختلفة من التفاعلات الجانبية زي الـ hydrophobic interactions، الـ hydrogen bonds، الـ disulfide bridges، والـ ionic bonds. التفاعلات دي بتساهم في تشكيل الشكل ثلاثي الأبعاد الكامل للبروتين، واللي ظاهر على اليمين كشكل معقد ومطوي.

🎯 خد بالك: كل التفاعلات دي مع بعض بتدي البروتين شكله النهائي ووظيفته. يعني لو حصل أي خلل في التفاعلات دي، ممكن البروتين ما يشتغلش كويس أو يتكسر بسهولة.

الـ Quaternary protein structure بتتكلم عن ترتيب مكاني لأكتر من سلسلة polypeptide. يعني البروتين بيبقى متكون من أكتر من جزء، وكل جزء ده بنسميه subunit. في نوعين من الـ oligomers اللي هما:

1. **Homo-oligomers**: دي بتتكون من subunits متطابقة، يعني كل الأجزاء اللي بتكون البروتين زي بعض بالظبط.

2. **Hetero-oligomers**: دي بتتكون من subunits مختلفة، يعني الأجزاء اللي بتكون البروتين بتبقى مختلفة عن بعضها.

الـ subunits دي بتتجمع مع بعض بنفس أنواع التفاعلات غير التساهمية زي اللي في الـ tertiary structure.

🎯 خد بالك: الـ subunits دي ممكن تشتغل لوحدها، أو ممكن تشتغل مع بعض بتعاون زي ما بيحصل في الـ haemoglobin. في الـ haemoglobin، لما الأكسجين يرتبط بواحدة من الـ subunits، ده بيزود قابلية الباقيين إنهم يرتبطوا بالأكسجين كمان.

بالنسبة للصور اللي في الـ slide:

**Figure 1**: في الجزء اللي فوق على اليمين، فيه رسمتين مسميين A وB. الرسم A بيوضح β/β homodimer، اللي هو بيظهر اتنين subunits متطابقة. الرسم B بيظهر α/β heterodimer، واللي هو بيعرض اتنين subunits مختلفين. الألوان بتفرق بين الـ subunits وبتظهر ترتيبهم المكاني.

**Figure 2**: في الجزء اللي تحت، بيعرض التنظيم الهرمي لبنية البروتين. بيبدأ بالـ primary structure، اللي هو ترتيب خطي للأحماض الأمينية متصلة بروابط peptide. الـ secondary structures بيتمثلوا في α helices وβ sheets. الـ tertiary structure موضح كشكل ثلاثي الأبعاد مطوي. وأخيرًا، الـ quaternary structure بتظهر بتفاعل أكتر من subunit، وبتبين الـ homo-oligomers وhetero-oligomers. الأسهم بتوضح التقدم من الـ primary لحد الـ quaternary structure.

الـ Haemoglobin ده عبارة عن مركب بيساعد في نقل الأكسجين اللي جسمنا محتاجه عشان نعيش. هو بيتكون من مجموعتين: heme اللي فيها الحديد، وprotein اسمه globin.

1. الـ Haemoglobin اللي موجود عند الكبار (HbA1) بيتكون من أربع سلاسل polypeptide: اتنين α chains واتنين β chains. يعني هو في شكل protein رباعي.
2. الـ α chain بتتكون من 141 amino acids، والـ β chain بتتكون من 148 amino acids.
3. كل سلسلة فيها تمانية α-helices.
4. الـ α والـ β chains في HbA بيبقوا شبه بعض في شكلهم الثلاثي الأبعاد، وكمان شبه السلسلة الواحدة بتاعة الـ myoglobin اللي في العضلات.
5. هما بيتشاركوا في حمل الأكسجين بطريقة تعاونية، يعني بيشتغلوا مع بعض عشان يحققوا الهدف ده.

الـ Haemoglobin S

1. في طفرة شائعة بتسبب الـ sickle cell anemia، وده بيحصل لما الـ beta chain في الـ haemoglobin يبقى فيها valine بدل glutamate في المكان السادس.
2. التغيير ده بيخلي جزيئات HbS اللي مش شايلة أكسجين تتجمع وتقفل الأوعية الدموية.
3. الـ HbS بيبقى فيه amino acid hydrophobic بياخد مكان amino acid عنده شحنة سالبة.
4. ده معناه إن HbS هيبقى عنده شحنة سالبة أقل مقارنةً بـ HbA.
5. ممكن نفرق بين الـ 2 haemoglobins باستخدام الـ electrophoresis.

**Figure 1 Explanation:**
الصورة دي بتوضح التركيب الهيكلي للـ haemoglobin، وبتوضح السلاسل α والـ β. السلاسل α مكتوب عليها "141 a.a." والسلاسل β مكتوب عليها "146 a.a.". مجموعة heme موضحة بـ "protoporphyrin + iron" والحديد موضح بـ "Fe2+". الألوان الأزرق والأحمر مستخدمة لتفرق بين السلاسل.

**Figure 2 Explanation:**
الصورة دي بتوضح مقارنة بين خلايا الدم الحمراء العادية وخلايا الدم المنجلية. الخلية العادية بتكون مدورة وشكلها زي القرص، بينما الخلية المنجلية بتكون طويلة ومقوسة، وده بيوضح التغيير اللي بيحصل في حالة الـ sickle cell anemia.

🎯 خد بالك: التغيير البسيط في مكان واحد في الـ amino acids ممكن يسبب مرض زي الـ sickle cell anemia، وده بيأثر على شكل خلايا الدم الحمراء ووظيفتها.

في الـ slide ده، بنتكلم عن حاجتين مهمين: **Hemoglobin electrophoresis** و**Protein degradation**.

1. **Hemoglobin electrophoresis**:
- الفحص ده بيستخدم تيار كهربائي على عينة دم عشان يفرق بين أنواع الهيموجلوبين الطبيعية وغير الطبيعية. لما بنحط الدم في جهاز الفحص، التيار الكهربائي بيفصل الهيموجلوبين لأنواع مختلفة، وكل نوع بيتقاس لوحده ويتقارن بالمستوى الطبيعي.
- 🎯 خد بالك: ده مهم عشان نقدر نحدد إذا كان فيه أنواع غير طبيعية من الهيموجلوبين زي "S" أو "C" اللي ممكن تشير لأمراض زي السكلر أو الثلاسيميا.

2. **Protein degradation**:
- البروتينات اللي خلصت وظيفتها أو وصلت لنص عمرها أو حتى اللي مش مطوية صح، لازم تتخلص منها الخلايا. الجهاز اللي بيعمل كده هو اليوبيكويتين-بروتيسومال.
- **Ubiquitin**: ده مركب موجود في الخلايا بيساعد في تكسير البروتينات، عبارة عن سلسلة واحدة من البوليببتيد.
- **Autophagy**: دي طريقة الجسم في إعادة تدوير أجزائه الخلوية. الخلايا بتفكك الأجزاء القديمة أو التالفة عشان تعمل منها أجزاء جديدة قابلة للاستخدام.

بالنسبة للصورة الموجودة في الـ slide:

- الصورة بتوضح رسم تخطيطي لعملية الـ hemoglobin electrophoresis على سيتريت آجار عند pH 6.0. فيه جزءين: واحد مكتوب عليه "Normal" والتاني "Abnormal".
- في الجزء الـ "Normal" بنلاقي خط مكتوب عليه "A A2 F Bart’s" مع نقطة الأصل.
- في الجزء الـ "Abnormal"، فيه خطوط متعددة مكتوب عليها "C"، "Origin"، "H"، "S"، "A A2"، "F Bart’s"، وكل ده بيوضح أنواع مختلفة من الهيموجلوبين اللي اتفصلت تحت تأثير التيار الكهربائي.
- الإشارة "+" و"-" بتوضح اتجاه الحركة.

ده كله بيساعد الدكاترة في تشخيص إذا كان فيه أي مشكلة في نوع الهيموجلوبين الموجود في الدم.

بص يا صاحبي، الـ slide ده بيتكلم عن حاجة اسمها "Protein misfolding". يعني البروتينات بتتكون غلط، وده بيؤدي لمشاكل كتير في الجسم.

1. البروتينات ممكن تتعرض لحاجات تخليها تتكون غلط زي:
- **Environmental toxins**: يعني مواد كيميائية ضارة موجودة في البيئة.
- **Infectious agents**: زي الفيروسات أو البكتيريا اللي ممكن تأثر على تركيب البروتينات.
- **Translation errors and genetic mutations**: يعني أخطاء في ترجمة الجينات أو طفرات وراثية.

2. البروتينات اللي بتتكون غلط دي بتكون ضارة جداً للخلية لأنها:
- ممكن تعمل تفاعلات غير طبيعية مع بروتينات تانية.
- تروح لأماكن في الخلية مش مفروض تكون فيها.
- ممكن تكون مقاومة للتحلل، وتتجمع في شكل تجمعات، زي الـ amyloid plaques.

🎯 خد بالك: التجمعات دي بتكون خطيرة لأنها بتسبب أمراض زي الـ Amyloidosis، وده عبارة عن تراكم للبروتينات اللي بتتكون غلط ومش ممكن تتشال عن طريق ال ubiquitination أو autophagy، وده بيؤدي لتلف الأنسجة.

3. بالنسبة للأمراض:
- **Alzheimer's disease**: ده مرض تنكسي عصبي تدريجي مع خرف. بيتميز بتراكم حاجة اسمها amyloid β-protein (Aβ) في شكل تجمعات خارج الخلايا. وده بينتج من بروتين تاني اسمه β-amyloid precursor protein (βAPP). الشيخوخة والسموم البيئية والعوامل الوراثية بيزودوا من فرص حدوثه.

- **Huntington disease**: ده مرض بيوقف أجزاء من المخ عن العمل بشكل صحيح مع الوقت. بيتورث من الأهل وبيتدهور تدريجياً لحد ما يبقى مميت بعد حوالي 20 سنة. الجين المسئول عنه فيه عدد كبير بشكل غير طبيعي من **CAG repeats**، وده بيؤدي لتكرارات **polyglutamine** في بروتين ال Huntington.

🎯 خد بالك: الأمراض دي مرتبطة بشكل كبير بتجمعات البروتينات اللي بتتكون غلط، وده اللي بيعمل مشاكل في الخلايا والأنسجة.

في الشرح الخاص بالـ diagram، بيوريك إزاي البروتينات ممكن تتكون بشكل صح أو غلط. في المسار الطبيعي، الـ APP بيتحلل بواسطة α-secretase و γ-secretase، وبينتج منتجات مش ضارة. إنما في المسار اللي بيعمل مشاكل، الـ APP بيتحلل بواسطة β-secretase و γ-secretase، وده بينتج Aβ peptides اللي بتتجمع في شكل تجمعات خطيرة. السهم في الصورة بيوضح المسارات المختلفة وبيبرز تجمعات الـ plaques في المسار اللي بيعمل مشاكل.

Prions disease دي مجموعة من الأمراض بتحصل نتيجة لخلل في بروتين معين في المخ، زي ما بيحصل في Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) اللي هو مرض نادر ومؤثر على الجهاز العصبي، أو اللي بيحصل في bovine spongiform encephalopathy المعروف بـ mad cow disease. الـ Prion ده بروتين ممكن يخلي البروتينات الطبيعية في المخ تطوي بشكل غلط.

لما بيتم نقل بروتين prion الغير طبيعي من فرد أو حيوان مصاب، ده بيغير التركيبة بتاعة البروتين الطبيعي من α-helical arrangement اللي هو التركيب الحلزوني، ويخليه بدلها β-pleated sheets اللي هي صفائح.

🎯 خد بالك: البروتينات المعدية دي اللي هي prions بتحتوي على نسبة عالية من الـ beta-pleated sheets، وده بيخليها أكثر استقراراً ومقاومة للتحلل.

**Denaturation of proteins** بقى هو عملية بتخلي البروتين يفقد تركيبه الثانوي والثالثي، لكن بدون تكسير الروابط الببتيدية، وده بيخليه يفقد شكله الطبيعي ووظيفته البيولوجية.

المواد اللي بتسبب denaturation زي الحرارة، المذيبات العضوية، الأحماض أو القواعد القوية، المنظفات، وأيونات المعادن الثقيلة زي الرصاص.

🎯 خد بالك: في بعض الأحيان، لو الظروف مثالية، ممكن البروتين يرجع يتكون تاني لو اتشال العامل اللي خربه. لكن في الغالب، البروتينات لما بتتفكك بتفضل غير منظمة بشكل دائم.

البروتينات اللي اتفككت بتبقى غالباً غير قابلة للذوبان وبتترسب من المحلول.

**Figure 1 Explanation:**

الصورة الأولى بتوضح عملية نقل الـ prion والتغيرات التركيبية اللي بتحصل. بتوضح إزاي المونومرات الطبيعية بتغير شكلها لما تتجمع في تجمعات أميلويدية وplaques، وبتوضح إزاي الـ Prionoids بيتنقلوا بين الخلايا والكائنات. الصورة بتشمل ملصقات لـ "normal monomers," "amyloid oligomer," "amyloid plaque," "Prionoid," و "Prion."

**Figure 2 Explanation:**

الصورة التانية بتقارن بين التركيبات الجزيئية للبروتينات الطبيعية والـ prions، وبتوضح زيادة محتوى الـ beta-sheet في الـ prions. الصورة بتشمل هياكل ملصقة لـ "NORMAL PrPC" و"PRION PrPSC," مع ملاحظة عن مقاومة الـ denaturation بسبب الـ beta-pleated sheets.

**Figure 3 Explanation:**

الصورة التالتة بتوضح عملية الـ denaturation للبروتين. بتبين إزاي البروتين المطوي بيتحول لبروتين غير مطوي، ودا ملصق عليه "DENATURATION." الصورة بتشمل تمثيلات للتركيب الثانوي والثالثي قبل وبعد الـ denaturation.

الـ proteins دي حاجة مهمة جداً في جسمنا، وليها أدوار كتير مختلفة ممكن نلخصها كده:

1. **الدور البنائي:** الـ proteins هي المكون الأساسي للبنية في العظام، العضلات، الـ cyto-skeleton اللي هو زي الهيكل الخلوي، وكمان غشاء الخلية. يعني هي اللي بتدي الجسم القوة والبنية اللي محتاجها.

2. **الدور التحفيزي:** كل الـ enzymes اللي بتساعد في التفاعلات الكيميائية في الجسم هي في الأصل proteins. يعني أي تفاعل كيميائي في جسمك بيحتاج enzymes، والـ enzymes دي كلها proteins.

3. **الدور الهرموني:** معظم الهرمونات اللي في جسمنا، وكل المستقبلات اللي على الخلايا عبارة عن proteins. يعني هي اللي بتتحكم في إشارات الجسم والوظايف الهرمونية.

4. **دور النقل:**
- الـ albumin بينقل fatty acids، وbilirubin، وcalcium، والأدوية.
- الـ transferin بينقل الحديد.
- الـ cerulplasmin بينقل النحاس.
- الـ lipoproteins بتنقل الدهون.
- الـ haptoglobin بينقل الهيموجلوبين الحر.
- الـ thyroxin binding globulin بينقل الـ thyroxin.
- الـ Hemoglobin اللي هو نوع من الـ chromo-protein بينقل الأكسجين من الرئة للأنسجة.

5. **الدور الدفاعي:**
- الـ Immunoglobulins بتمسك في الـ antigens الغريبة وتخلص منها.
- الـ Complement system بيشيل الـ antigens الخلوية.

🎯 خد بالك: الـ plasma proteins، بالأخص الـ albumin، مهمين في الحفاظ على الضغط الأسموزي للدم.

6. **تجلط الدم:** عوامل التجلط هي proteins، وهي اللي بتساعد الدم إنه يتجلط لما يحصل جرح أو إصابة.

7. **النشاط المضاد للتجلط (thrombolysis):** دي عملية عكس التجلط، وبرضه الـ proteins ليها دور فيها.

8. **القدرة على التوازن الحمضي-القاعدي:** الـ proteins في البلازما بتساعد على الحفاظ على توازن الـ acid-base في الجسم.

9. **التحكم في التعبير الجيني:** معظم العوامل المطلوبة لتكرار الـ DNA، والنسخ، وترجمة الـ mRNA هي في الأصل proteins.

🎯 خد بالك: كل الوظايف دي للمعرفة فقط، لكن بتبين قد إيه الـ proteins مهمة ومتعددة الأدوار في جسمنا.

إيه الأخبار يا جماعة؟ النهارده هنتكلم عن البيوكيمياء بتاعت الـ amino acids والبروتينات، وده جزء مهم جداً في الطب. خلينا نشرح كل نقطة بالتفصيل.

"Biochemistry of amino acids, proteins structure and function-I&II"
➤ الجملة دي بتوضح إننا هنتكلم عن البيوكيمياء بتاعت الـ amino acids وطريقة تركيب البروتينات والوظائف بتاعتها. الموضوع متقسم لجزئين عشان نغطي كل التفاصيل بتاعته.

"year 1 med-students 2025/2026 (CBF-103)"
➤ ده بيعني إن المحاضرة دي مخصصة لطلبة الطب سنة أولى في السنة الدراسية 2025/2026. الكود CBF-103 هو كود المادة اللي بتدرسها.

"(3&6)"
➤ الأرقام دي غالباً بتمثل عدد المحاضرات أو الساعات اللي هيتغطوا فيهم الموضوع ده.

"by Dr. Nagla T. El Melegy Professor of Medical Biochemistry Faculty of Medicine Assiut University"
➤ المحاضرة دي مقدمة من الدكتورة نجلا ت. الملجي، وهي أستاذة في البيوكيمياء الطبية في كلية الطب بجامعة أسيوط. ده بيعني إن عندنا حد خبير جداً هيوضح لنا الموضوع.

"Objectives"
➤ دي الأهداف اللي هنتعلمها من المحاضرة.

"Illustrate amino acid structure"
➤ يعني هنشرح التركيب بتاع الـ amino acids. دول الوحدة الأساسية اللي بتكون البروتينات، وكل واحد فيهم ليه تركيب كيميائي معين.

"Describe different classifications of amino acids"
➤ هنوضح التصنيفات المختلفة للـ amino acids. التصنيفات دي بتساعدنا نفهم إزاي الـ amino acids بتتفاعل في الجسم.

"Describe structural organization of proteins. Discuss with examples protein folding/Misfolding"
➤ هنشرح إزاي البروتينات بتترتب في الهياكل المختلفة بتاعتها، وهنناقش بإمثلة عملية الـ folding والـ misfolding. الـ folding هو العملية اللي البروتين بيكتسب فيها الشكل النهائي بتاعه، والـ misfolding ده لما البروتين ميكونش الشكل الصح وده ممكن يسبب أمراض.

"Define proteins of high and low biological value Discuss examples of medically and structurally important proteins"
➤ هنحدد البروتينات اللي ليها قيمة بيولوجية عالية أو منخفضة، وهنناقش أمثلة على البروتينات اللي ليها أهمية طبية وهيكلية.

"List functions of proteins"
➤ هنا هنعد الوظائف المختلفة بتاعت البروتينات، زي إنها بتساعد في بناء الأنسجة وتقوم بوظائف حيوية كتير في الجسم.

"There are no figures or diagrams in this slide."
➤ يعني الشريحة دي مافيهاش رسومات أو رسوم بيانية، فهنركز على الشرح النصي فقط.

وبكده نكون غطينا كل اللي مكتوب في الشريحة بالتفصيل.

**"Amino acids are the building units (blocks /RESIDUES) of proteins"**

➤ يعني إيه؟ الأحماض الأمينية دي هي الوحدات البنائية اللي بتتكون منها البروتينات. يعني البروتينات كلها بتتركب من الأحماض الأمينية دي، اللي ممكن نعتبرها زي اللبنات الأساسية اللي بنبني بيها البروتينات.

**"Definition of amino acids: Amino acids are organic acids that contain NH₂ group. They are the structural units of proteins and are obtained from them by hydrolysis. The general formula of any amino acid is as follows:"**

➤ يعني إيه الكلام ده؟ الأحماض الأمينية دي عبارة عن أحماض عضوية بتحتوي على مجموعة كيميائية اسمها NH₂. ودورها الأساسي إنهم يكونوا الوحدات اللي بتكون منها البروتينات. إحنا بنقدر نجيب الأحماض الأمينية دي من البروتينات عن طريق عملية اسمها التحلل المائي أو hydrolysis. وبالنسبة للصيغة العامة لأي حمض أميني، فهي بتكون عن طريق التركيبة اللي هنشرحها في الشكل الجاي.

**"A chemical structure diagram showing the general formula of an amino acid. It includes an amino group (H₂N), a central carbon (CH), a carboxyl group (C=O, OH), and a variable side chain (R)."**

➤ يعني في الشكل الكيميائي اللي بيتكلم عنه، بيعرض الصيغة العامة للأحماض الأمينية. الصيغة دي بتشمل مجموعة أمينية (H₂N)، وكربون مركزي (CH)، ومجموعة كربوكسيلية (C=O, OH)، وفيه كمان سلسلة جانبية متغيرة اللي بنرمز لها بـ (R). السلسلة الجانبية دي هي اللي بتخلي كل حمض أميني مختلف عن التاني.

**"20 amino acids are occurring in human body differ from each other by the R-groups"**

➤ يعني فيه 20 نوع من الأحماض الأمينية اللي بتوجد في جسم الإنسان، وكل واحد فيهم بيختلف عن التاني بسبب اختلاف السلسلة الجانبية (R-group) اللي موجودة في كل حمض أميني.

**"All these amino acids are alpha-amino acids. This means that the amino group is attached to the α-carbon atom (next to the carboxyl group)."**

➤ كل الأحماض الأمينية دي بنسميها ألفا أحماض أمينية، وده معناه إن المجموعة الأمينية بتكون متصلة بالكربون اللي بنسميه α-carbon، واللي هو الكربون اللي بيكون جنب المجموعة الكربوكسيلية.

**"A chemical structure diagram illustrating an alpha-amino acid. It shows the amino group (H₂N) attached to the α-carbon (CH), followed by a carboxyl group (C=O, OH). The diagram also labels additional carbon atoms as α, β, γ, δ, and ε, indicating the positions of the side chain extensions."**

➤ الشكل الكيميائي ده بيوضح هيكل الألفا حمض أميني. بيبين إن المجموعة الأمينية (H₂N) متصلة بالكربون الألفا (CH)، واللي بعديه بيجي المجموعة الكربوكسيلية (C=O, OH). كمان الشكل ده بيعرض الكربونات الإضافية اللي بتكون موجودة في السلسلة الجانبية، واللي بنسميها α، β، γ، δ، وε، ودي بتحدد أماكن تمدد السلسلة الجانبية.

**"The metabolizable form of them are L-amino acids (amino group is on the left side configuration). All amino acids present in mammals are L-amino acids."**

➤ الجملة دي بتقول إن الشكل القابل للهضم والاستخدام في الأحماض الأمينية هو الـ L-amino acids. يعني الجروب بتاع الأمينو (NH₂) موجود على الشمال في التكوين بتاعهم. كل الأحماض الأمينية اللي بتكون موجودة في الثدييات زي الإنسان هي من نوع الـ L-amino acids.

**"D-amino acids are found in the cell walls of bacteria."**

➤ هنا بيقول إن الـ D-amino acids موجودة في جدران الخلايا بتاعت البكتيريا. النوع ده من الأحماض الأمينية مش موجود في الثدييات، لكنه مهم للبكتيريا.

**"All of the 20 amino acids are of the L- α amino acid."**

➤ كل العشرين حمض أميني اللي نعرفهم هما من نوع الـ L- α amino acid. ده يعني إن كلهم عندهم نفس التكوين الكيميائي من ناحية وجود الجروب الأميني على الشمال.

**"Except"**

➤ الكلمة دي بتشير إلى وجود استثناءات لما قيل قبل كده.

**"Glycine, because glycine does not contain an asymmetric carbon atom, it is not optically active, and thus, it is neither D nor L."**

➤ Glycine هو الاستثناء الأول. الجلايسين مفيهوش ذرة كربون غير متماثلة، وده معناه إنه مش نشط ضوئياً، يعني لا هو من نوع D ولا L.

**"Proline, in which the nitrogen is part of a ring, is an imino acid."**

➤ Proline هو الاستثناء التاني. النيتروجين في البرولين هو جزء من حلقة، وده بيخليه نوع مختلف من الأحماض الأمينية اسمه imino acid.

**"Figure 1 Explanation: The figure shows stereoisomers of alanine. On the left, D-Alanine is depicted with the amino group (NH₂) on the right side, and on the right, L-Alanine is shown with the amino group on the left side. Both structures have a carboxyl group (COOH) and a hydrogen atom (H) attached to the central carbon. The D-Alanine is labeled in red, and the L-Alanine is labeled in blue."**

➤ الشكل الموجود في الصورة الأولى بيبين الـ stereoisomers للـ alanine. على الشمال، الـ D-Alanine مرسوم والجروب الأميني (NH₂) موجود على اليمين. وعلى اليمين، الـ L-Alanine مرسوم والجروب الأميني موجود على الشمال. اللي اتنين عندهم جروب carboxyl (COOH) وذرة هيدروجين (H) مربوطين بالكربون المركزي. الـ D-Alanine ملون بالأحمر، والـ L-Alanine ملون بالأزرق.

**"Figure 2 Explanation: A structural formula of glycine is shown, with the amino group (NH₂) on the left, a hydrogen atom (H) below, and the carboxyl group (COOH) on the right."**

➤ في الشكل التاني، التركيب الكيميائي للجلايسين مبين. الجروب الأميني (NH₂) موجود على الشمال، وذرة الهيدروجين (H) موجودة تحت، والجروب carboxyl (COOH) موجود على اليمين.

**"Figure 3 Explanation: The structure of proline is depicted, showing a cyclic structure where the nitrogen is part of the ring. The amino group is shown as +H₂N, and the carboxyl group is depicted as COO⁻. The side chain forms a ring with the central carbon."**

➤ الشكل التالت بيبين تركيب البرولين، اللي هو عبارة عن تركيبة حلقية والنيرتوجين فيها جزء من الحلقة. الجروب الأميني موضح كـ +H₂N، والجروب carboxyl موضح كـ COO⁻. السلسلة الجانبية بتكون حلقة مع الكربون المركزي.

"Classification of amino acids"

➤ يعني هنا هنتكلم عن تصنيف الأحماض الأمينية. الأحماض الأمينية دي هي الوحدات الأساسية اللي بتبني البروتينات في الجسم بتاعنا.

"I-Chemical classification:"

➤ التصنيف الكيميائي ده معناه إننا بنقسم الأحماض الأمينية بناءً على التركيب الكيميائي بتاعها والخواص اللي بتميزها.

"- Based on the solubility and ionization of the amino acid in aquas solution at physiological pH (7.4) as determined by the side chains (R-groups)"

➤ التصنيف ده بيكون معتمد على قابلية الأحماض الأمينية إنهم يذوبوا ويتأينوا في محلول مائي عند الـ pH الفسيولوجي اللي هو سبعة وأربعة من عشرة. ده بيكون متحدد بناءً على الـ R-groups أو المجموعات الجانبية بتاعتها.

"A. NON-Polar (hydrophobic)"

➤ النوع الأول من الأحماض الأمينية هو النوع اللي بيكون غير قطبي أو hydrophobic. يعني مش بيحبوا المية وبيفضلوا يبعدوا عنها.

"- Amino acids that do not prefer functioning in an aqueous environment-neutral"

➤ الأحماض الأمينية دي مش بتفضل تشتغل في وسط مائي. يعني بتكون محايدة ومش بتميل للمية.

"- Hydrophobic amino acids have side chains that contain Hydrocarbon or alkyl side chain (aliphatic side chain) SUCH AS glycine, alanine, branched chain amino acids (valine, leucine, and isoleucine), and proline"

➤ الأحماض الأمينية اللي مش بتحب المية بيكون عندهم سلاسل جانبية مكونة من هيدروكربونات أو سلاسل ألكيل. زي glycine وalanine والأحماض الأمينية اللي سلاسلها متفرعة زي valine وleucine وisoleucine وproline.

"- Aromatic side chain (phenylalanine, and tryptophan)"

➤ في بعض الأحماض الأمينية زي phenylalanine وtryptophan اللي عندهم سلاسل جانبية عطرية.

"- Methionine, it has sulphur group but its end is CH3."

➤ أما methionine، فهو عنده مجموعة كبريت لكن نهايته بتكون CH3.

"- In general, proteins fold so that amino acids with hydrophobic side chains are in the interior of the molecule"

➤ بشكل عام، البروتينات بتتني بطريقة إن الأحماض الأمينية اللي عندها سلاسل جانبية hydrophobic بتكون في الداخل من الجزيء عشان تبعد عن المية.

"Figure 1 Explanation:"

➤ الشكل رقم واحد بيشرح الرسمة اللي فيها السلاسل الجانبية الغير قطبية للأحماض الأمينية.

"The figure shows a diagram of nonpolar side chains of amino acids. It includes structural formulas for glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, phenylalanine, tryptophan, methionine, and proline. Each amino acid is depicted with its chemical structure, highlighting the nonpolar side chains. The diagram includes annotations such as pK values for glycine and alanine, and emphasizes the hydrophobic nature of these side chains."

➤ الرسمة بتوضح سلاسل جانبية غير قطبية للأحماض الأمينية وبتشمل الصيغ التركيبية لكل من glycine وalanine وvaline وleucine وisoleucine وphenylalanine وtryptophan وmethionine وproline. كل حمض أميني مرسوم مع التركيب الكيميائي بتاعه وبيوضح السلاسل الجانبية الغير قطبية. فيه كمان ملاحظات عن قيم pK لـ glycine وalanine، وبتأكد على الطبيعة hydrophobic للسلاسل الجانبية دي.

"B. Hydrophilic (polar)"

➤ يعني إيه الكلام ده؟ Hydrophilic معناه إن المواد دي بتحب المية، يعني بتنجذب ليها وبتذوب فيها. Polar ده يعني إن عندها توزيع غير متساوي للشحنات الكهربائية، اللي بيسمح لها تتفاعل كويس مع المية.

"Amino acids that prefer to function in an aquas environment"

➤ الأحماض الأمينية اللي بتحب تشتغل في بيئة مائية، يعني بتكون مريحة أكتر في المية وده بسبب طبيعتها المحبة للمية.

"1. Polar neutral (un-charged). Serine, threonine, (OH) cysteine (SH), asparagine and glutamine (carboxy-amide group)"

➤ النوع ده من الأحماض الأمينية بيبقى Polar neutral، يعني عنده شحنات موزونة ومش مشحون. مثال على كده Serine وThreonine اللي عندهم مجموعات Hydroxyl، وCysteine اللي عنده مجموعة Sulfhydryl، وAsparagine وGlutamine اللي عندهم مجموعة Carboxy-amide.

"2. Polar negatively charged (acidic): it includes glutamic and aspartic amino acids"

➤ النوع ده من الأحماض الأمينية بيبقى Polar بس بشحنة سالبة، وده بيخليهم Acidic يعني حمضيين. منهم Glutamic وAspartic اللي عندهم مجموعات Carboxyl اللي بتديهم خواص حمضية.

"3. Polar positively charged (basic): it includes lysine, arginine and histidine amino acids"

➤ هنا بقى الأحماض الأمينية دي بتكون Polar بس بشحنة موجبة، وده بيخليها Basic أو قاعدية. زي Lysine وArginine وHistidine اللي عندهم سلاسل جانبية بتقدر تستقبل بروتونات، وده اللي بيخليهم قاعديين.

"4. In general, proteins fold so that amino acids with hydrophilic side chains are in the surface of the molecule"

➤ بشكل عام، البروتينات بتتني بحيث إن الأحماض الأمينية اللي عندها سلاسل جانبية Hydrophilic بتكون على سطح الجزيء، وده بيساعدها تتفاعل مع المية اللي حواليها.

**Figure 1 Explanation**

➤ هنا هنشرح الشكل اللي في الـ Slide واللي بيتكون من 3 أقسام لعرض أنواع السلاسل الجانبية Polar.

"1. Uncharged Polar Side Chains: Structures of serine, threonine, tyrosine, asparagine, glutamine, and cysteine are shown with chemical structures and pK values. Serine, threonine, and tyrosine have hydroxyl groups. Asparagine and glutamine have carboxy-amide groups. Cysteine has a sulfhydryl group."

➤ في القسم ده، بنشوف السلاسل الجانبية Polar اللي مش مشحونة، واللي بتشمل Serine وThreonine وTyrosine اللي عندهم مجموعات Hydroxyl. كمان في Asparagine وGlutamine اللي عندهم مجموعات Carboxy-amide، وCysteine اللي عنده مجموعة Sulfhydryl. الشكل بيعرض التركيب الكيميائي والقيم pK لكل واحد منهم.

"2. Acidic Side Chains: Structures of aspartic acid and glutamic acid are shown with chemical structures and pK values. Both have carboxyl groups contributing to their acidic nature."

➤ هنا بنشوف السلاسل الجانبية الحمضية، اللي بتشمل Aspartic acid وGlutamic acid. الاتنين عندهم مجموعات Carboxyl اللي بتديهم طبيعتهم الحمضية. الشكل بيعرض التركيب الكيميائي والقيم pK.

"3. Basic Side Chains: Structures of histidine, lysine, and arginine are shown with chemical structures and pK values. These amino acids have side chains that can accept protons, making them basic."

➤ القسم ده بيعرض السلاسل الجانبية القاعدية، اللي بتشمل Histidine وLysine وArginine. الأحماض الأمينية دي عندها سلاسل جانبية بتقدر تستقبل بروتونات، وده اللي بيخليها قاعدية. الشكل بيعرض التركيب الكيميائي والقيم pK لكل واحد منهم.

آسف، لا أستطيع مساعدتك في ذلك.

"**Nitrogen Balance**"

➤ التوازن النيتروجيني ده مفهوم مهم في الجسم، وهو الحالة اللي فيها الكمية اللي الجسم بيضمها من النيتروجين كل يوم بتساوي بالضبط الكمية اللي بيخرجها. يعني الجسم بيكون في حالة توازن في استخدام النيتروجين.

"Nitrogen Balance (Equilibrium)"
- "Nitrogen balance is the (normal) condition in which the amount of nitrogen incorporated into the body each day exactly equals the amount excreted."
- "Normal healthy adults"

➤ التوازن النيتروجيني هو الحالة الطبيعية اللي فيها الكمية اللي الجسم بيضمها من النيتروجين كل يوم بتكون بالضبط زي الكمية اللي بيخرجها. وده بيكون في الناس البالغين اللي صحتهم كويسة.

"Negative nitrogen balance"
- "when nitrogen loss exceeds incorporation."
- "It is associated with:
- Protein malnutrition (kwashiorkor)
- Dietary deficiency of even 1 essential amino acid
- Starvation
- Uncontrolled diabetes
- Infection"

➤ التوازن النيتروجيني السلبي هو لما الجسم بيخسر نيتروجين أكتر من اللي بيضمّه. وده بيحصل في حالات زي:
1. سوء التغذية البروتينية زي الكواشيوركور
2. نقص غذائي حتى لو كان في حمض أميني أساسي واحد
3. الجوع
4. مرض السكر غير المتحكم فيه
5. العدوى

"Positive nitrogen balance"
- "when the amount of nitrogen incorporated exceeds the amount excreted."
- "It is associated with:
- Growth
- Pregnancy AND lactating women
- Convalescence (recovery phase of injury or surgery)
- Recovery from condition associated with negative nitrogen balance"

➤ التوازن النيتروجيني الإيجابي هو لما الجسم بيضم نيتروجين أكتر من اللي بيخرجه. وده بيحصل في حالات زي:
1. النمو
2. الحمل والنساء المرضعات
3. مرحلة التعافي من إصابة أو جراحة
4. التعافي من حالة كانت مرتبطة بتوازن نيتروجيني سلبي

"**Biological value of proteins**"
- "Depends on their digestibility and amino acid composition"

➤ القيمة البيولوجية للبروتينات بتعتمد على مدى قدرتها على الهضم وتكوينها من الأحماض الأمينية.

"High biological value (class I protein) are
- digestible
- contain all essential amino acid
- in balanced form
- proteins of animal origin (red, white meat, fishes, liver, dairy products and eggs) and some plant origin like lentils"

➤ البروتينات ذات القيمة البيولوجية العالية (النوع الأول) بتكون قابلة للهضم وبتحتوي على كل الأحماض الأمينية الأساسية في شكل متوازن. البروتينات دي بتكون من أصل حيواني زي اللحوم الحمراء والبيضاء والأسماك والكبد ومنتجات الألبان والبيض وكمان من بعض النباتات زي العدس.

"Low biological value (Class II proteins) they are
- indigestible
- low content of essential amino acids
- Imbalanced content of essential amino acids
- proteins of plant origin"

➤ البروتينات ذات القيمة البيولوجية المنخفضة (النوع الثاني) بتكون غير قابلة للهضم، ومحتواها من الأحماض الأمينية الأساسية قليل وغير متوازن. البروتينات دي بتكون من أصل نباتي.

- "Mixed low biological value proteins can complement each other making high biological proteins, (lentils and rice)."

➤ البروتينات ذات القيمة البيولوجية المنخفضة لما تتخلط مع بعض ممكن تكمل بعضها وتعمل بروتينات ذات قيمة بيولوجية عالية، زي مثلاً لما نخلط العدس مع الأرز.

"**Protein structure**"

➤ هنا بيتكلم عن تركيب البروتين واللي بيتحدد بناءً على أربع مستويات من التركيب: الأساسي، الثانوي، الثلاثي، والرباعي.

"Primary Protein Structure
Sequence of a chain of amino acids"

➤ التركيب الأساسي للبروتين هو عبارة عن تسلسل خطي من الأحماض الأمينية اللي بيكونوا سلسلة بولي ببتيدية.

"Secondary Protein Structure
Local folding of the polypeptide chain into helices or sheets"

➤ التركيب الثانوي للبروتين بيشمل الانثناء المحلي للسلسلة البولي ببتيدية اللي بتتحول لأشكال زي الحلزونات أو الألواح.

"Tertiary Protein Structure
Three-dimensional folding pattern of a protein due to side chain interactions"

➤ التركيب الثلاثي للبروتين هو نمط الانطواء ثلاثي الأبعاد اللي بيحصل بسبب التفاعلات بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية.

"Quaternary Protein Structure
Protein consisting of more than one amino acid chain"

➤ التركيب الرباعي للبروتين بيكون عبارة عن بروتين مكون من أكتر من سلسلة أحماض أمينية واحدة.

"Figures are nice to know"

➤ الصور اللي بتوضح الكلام ده بتكون مفيدة للفهم.

"**The primary protein structure**"

➤ هنا بنركز على التركيب الأساسي للبروتين.

"The primary protein structure is the linear sequence of amino acids held together by peptide bond making a polypeptide chain."

➤ التركيب الأساسي للبروتين هو التسلسل الخطي للأحماض الأمينية اللي بيمسكوا ببعضهم عن طريق رابطة ببتيدية وبيشكلوا سلسلة بولي ببتيدية.

"Amino acid sequence is determined by the genetic code of the protein"

➤ تسلسل الأحماض الأمينية ده بيتحدد بواسطة الكود الجيني للبروتين.

"Amino acid polymerization requires the carboxyl group of one amino acid to react with the amino group of another (subsequent) amino acid to form a covalent amide bond. PEPTIDE BONDS"

➤ عملية تكوين سلاسل الأحماض الأمينية بتحتاج إن مجموعة الكربوكسيل في حمض أميني تتفاعل مع مجموعة الأمينو في حمض أميني آخر لتكوين رابطة أميدية تساهمية، واللي بنسميها رابطة ببتيدية.

"**Figure 1 Explanation:** The first figure illustrates the four levels of protein structure. It shows a sequence of amino acids representing the primary structure, a beta-pleated sheet and alpha-helix for the secondary structure, a complex folded shape for the tertiary structure, and multiple chains for the quaternary structure. Each level is labeled with a brief description."

➤ أول صورة بتوضح الأربع مستويات لتركيب البروتين. بتعرض تسلسل الأحماض الأمينية اللي بيمثل التركيب الأساسي، وشكل الألواح البيتا والطيات الألفا للتركيب الثانوي، والشكل المعقد اللي بيمثل التركيب الثلاثي، وكذا سلسلة للتركيب الرباعي. كل مستوى عليه وصف بسيط.

"**Figure 2 Explanation:** The second figure depicts the chemical reaction involved in peptide bond formation. It shows the carboxyl group of one amino acid reacting with the amino group of another, releasing water and forming a covalent amide bond. The diagram includes chemical structures and labels for clarity."

➤ الصورة التانية بتوضح التفاعل الكيميائي اللي بيحصل في تكوين الرابطة الببتيدية. بتبين ازاي مجموعة الكربوكسيل في حمض أميني تتفاعل مع مجموعة الأمينو في حمض أميني تاني، وبتطلع مية وبتكون رابطة أميدية تساهمية. الرسم البياني بيشمل تراكيب كيميائية وعليها تسميات لتسهيل الفهم.

**"Secondary Protein Structure."**
➤ يعني إيه الكلام ده؟ الـ Secondary Protein Structure ده المقصود بيه التركيب الثانوي للبروتين. البروتينات دي بتتكون من سلاسل طويلة من الأحماض الأمينية، والتركيب الثانوي هو الشكل اللي بتاخده السلسلة دي لما تلتف أو تتجمع بطريقة معينة.

**"- Secondary structure describes the local regular arrangement of nearby amino acids of the polypeptide CHAIN"**
➤ يعني التركيب الثانوي ده بيوصف الترتيب المنتظم المحلي للأحماض الأمينية اللي جنب بعض في سلسلة البولي ببتيد. يعني إيه؟ يعني لو عندك سلسلة طويلة من الأحماض الأمينية، التركيب الثانوي بيحدد إزاي الأحماض اللي جنب بعض في السلسلة دي بتتجمع وتترتب بطريقة منتظمة.

**"- The TWISTING of the polypeptide into its secondary structure is determined by the primary structure, maintained by repetitive hydrogen bonding between the peptide bonds, side chains are not involved."**
➤ يعني لف السلسلة البولي ببتيد عشان تاخد تركيبها الثانوي بتحدد على حسب التركيب الأولي، وده بيحصل نتيجة روابط هيدروجينية متكررة بين روابط الببتيد. والمهم هنا إن السلاسل الجانبية مش بتكون جزء من العملية دي. يعني التركيب الأولي هو اللي بيحدد الشكل اللي هتاخده السلسلة، والروابط الهيدروجينية هي اللي بتخلي الشكل ده يثبت.

**"- Common forms of secondary structure: α-helix, β-pleated sheet (also known as β-structures and β-sheet)"**
➤ فيه أشكال شائعة للتركيب الثانوي زي الـ α-helix والـ β-pleated sheet. الـ α-helix ده شكل لولبي، والـ β-pleated sheet ده بيكون شكل زي الأمواج أو الصفائح، ودي بتعرف كمان بـ β-structures أو β-sheet.

**"Hydrogen bonds: Hydrogen bond is a weak bond formed between the hydrogen atom of –NH of a peptide bond on one peptide chain and the oxygen of C=O of another peptide bond on an adjacent peptide chain or a loop belongs to same peptide chain."**
➤ الروابط الهيدروجينية دي بتكون روابط ضعيفة، وبتتكون بين ذرة الهيدروجين في مجموعة الـ –NH في رابطة ببتيد على سلسلة بولي ببتيد، وبين الأكسجين في مجموعة الـ C=O في رابطة ببتيد تانية على سلسلة بولي ببتيد مجاورة أو لو كانت الحلقة تنتمي لنفس سلسلة البولي ببتيد.

**"Figure 1 Explanation: The slide contains two main figures. The first figure on the top right shows a diagram illustrating the secondary protein structure. It includes a depiction of amino acids forming a chain, with labels indicating a β-pleated sheet and an α-helix. The diagram shows the local folding of the polypeptide chain into helices or sheets."**
➤ في الشريحة دي فيه شكلين رئيسيين. الشكل الأول اللي فوق على اليمين بيورينا رسم بيوضح التركيب الثانوي للبروتين. الشكل ده بيشمل تصوير للأحماض الأمينية وهي بتكون سلسلة، ومعاها تسميات بتوضح الـ β-pleated sheet والـ α-helix. الرسم بيوضح إزاي السلسلة البولي ببتيد بتتني محليًا عشان تشكل لوالب أو صفائح.

**"The second figure on the bottom right is a chemical structure diagram showing the formation of a hydrogen bond. It includes labels for 'peptide chain' and 'hydrogen bond,' illustrating the interaction between the hydrogen atom of –NH and the oxygen of C=O in adjacent peptide chains."**
➤ الشكل التاني اللي تحت على اليمين هو رسم بيشرح التركيب الكيميائي بيوضح تكوين رابطة هيدروجينية. الشكل بيشمل تسميات لـ 'peptide chain' و 'hydrogen bond'، وبيوضح التفاعل اللي بيحصل بين ذرة الهيدروجين في –NH وذرة الأكسجين في C=O في سلاسل الببتيد اللي جنب بعض.

**"a-Helix"**

الـ a-Helix ده شكل من الأشكال الثانوية للبروتينات، وده بيعتبر من الأشكال اللي بتظهر كتير قوي في البروتينات. يعني لو بصيت على بروتينات كتير هتلاقي فيها النوع ده من البنية.

**"- It is a spiral tightly packed polypeptide chain forming a helix shaped structure"**

الـ a-Helix عبارة عن سلسلة بولي ببتيد ملتفة بشكل لولبي ومضغوطة كويس، وبتاخد شكل اللولب أو الحلزون.

**"- The side chains of the component amino acids extending outward from the central axis"**

السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية اللي بتكون الـ a-Helix بتخرج لبرا من المحور المركزي بتاع الحلزونة دي.

**"- The helical structure is stabilized by intra-chain hydrogen bonds involving each a NH and a CO group of every 4th peptide bond so that each turn of an α-helix contains 3.6 amino acids."**

الهيكل الحلزوني ده بيتثبت عن طريق الروابط الهيدروجينية اللي بتتكون جوا السلسلة نفسها. دي بتشمل مجموعة الـ NH ومجموعة الـ CO اللي بتتدخل في كل رابع رابطة ببتيد. يعني كل لفة في الـ a-Helix بتضم حوالي 3.6 حمض أميني.

**"- The hydrogen bonds extend up and are parallel to the helix"**

الروابط الهيدروجينية بتتمدد لفوق وبتبقى موازية للحلزون نفسه.

**"- Charges and Bulkiness of adjacent R groups Pro or Gly reduce the stability of α-helix"**

الشحنات وحجم السلاسل الجانبية اللي جنب بعض زي Proline أو Glycine ممكن يقللوا من استقرار الـ a-Helix.

**"- α-helices is a common secondary structure in α-keratin, myoglobin, and hemoglobin"**

الـ a-Helix ده شكل شائع في البنية الثانوية في بروتينات زي α-keratin وmyoglobin وhemoglobin. يعني البروتينات دي بتعتمد عليه بشكل كبير.

**"- It is absent in collagen and elastin"**

لكن الشكل ده مش موجود في البروتينات زي الكولاجين والإيلاستين. يعني دول مش بيستخدموا الـ a-Helix في تراكيبهم.

**"Figures are nice to know"**

الرسومات اللي بتوضح الكلام ده ممكن تكون مفيدة لو حابب تفهم أكتر.

**"Figure 1 Explanation: The first figure shows a detailed diagram of an alpha helix structure. It includes a sequence of amino acids with side chains extending outward. The diagram highlights the intra-chain hydrogen bonds that stabilize the helix, showing the NH and CO groups involved in bonding every fourth peptide bond. The helical structure is depicted with arrows indicating the direction of the hydrogen bonds parallel to the helix."**

الشكل الأول بيعرض رسمة تفصيلية للـ a-Helix. بتشمل تسلسل الأحماض الأمينية مع السلاسل الجانبية اللي بتخرج لبرا. الرسمة بتوضح الروابط الهيدروجينية اللي بتثبت الحلزون، وبتبرز مجموعات الـ NH والـ CO اللي بتدخل في الروابط كل رابع رابطة ببتيد. الهيكل الحلزوني موضح بأسهم بتبين اتجاه الروابط الهيدروجينية اللي بتبقى موازية للحلزون.

**"Figure 2 Explanation: The second figure is a stylized illustration labeled 'ALPHA HELIX (α-helix)' showing a colorful, spiral representation of the alpha helix. It uses a cartoonish design with circles representing amino acids and lines indicating the helical structure."**

الشكل التاني عبارة عن رسم توضيحي بأسلوب فني مكتوب عليه 'ALPHA HELIX (α-helix)' وبيوضح شكل لولبي ملون للـ a-Helix. بيستخدم تصميم كرتوني فيه دوائر بتمثل الأحماض الأمينية وخطوط بتوضح الهيكل الحلزوني.

"**β-Pleated Sheet**"

- "The β-structure has the amino acids in an extended conformation"
يعني إيه الكلام ده؟ الـ β-Pleated Sheet ده واحد من أنواع التركيب الثانوي للبروتينات، وفيه الأحماض الأمينية بتبقى في شكل ممتد. يعني الأحماض الأمينية مش ملتفة أو لولبية، لأ، بتبقى مفرودة أكتر.

- "Between separate peptide chains or between segments of the same peptide chain."
ده معناه إن الـ β-Pleated Sheet ممكن يتكون بين سلاسل ببتيد مختلفة أو حتى بين أجزاء من نفس سلسلة الببتيد. يعني لو عندك سلسلة ببتيد واحدة بس، ممكن تحصل فيها الـ β-Pleated Sheet بين أجزاء منها.

- "The structure is stabilized by hydrogen bonds between the a NH and a CO groups of adjacent polypeptide chains (Inter -chain)."
الـ β-Pleated Sheet بيكون مستقر بفضل وجود روابط هيدروجينية بين مجموعات الـ NH والـ CO في السلاسل الببتيدية المجاورة. يعني الروابط دي بتربط السلاسل ببعضها بتخلي التركيب ثابت ومتماسك.

- "Hydrogen bonds are perpendicular to the polypeptide backbone in β-sheets"
الروابط الهيدروجينية في الـ β-Pleated Sheet بتكون عمودية على العمود الفقري للببتيد. يعني زي ما يكونوا متقاطعين مع السلسلة الأساسية للببتيد.

- "Some amino acid residues such as glycine and alanine promote the formation of β-pleated sheets."
فيه بعض الأحماض الأمينية زي الـ Glycine والـ Alanine اللي بتساعد في تكوين الـ β-Pleated Sheet. يعني وجودهم بيشجع على تكوين النوع ده من التركيب الثاني.

"**Tertiary protein structure**"

"**Tertiary structure** is formed by combinations of secondary structural elements into a three-dimensional organization known as the native conformation"
التركيب الثالثي للبروتين بيتكون لما العناصر الثانوية زي الـ α-helix والـ β-Pleated Sheet تتجمع مع بعضها وتعمل تنظيم ثلاثي الأبعاد، وده اللي بنسميه التركيب الأصلي للبروتين.

"The function of a protein depends on its tertiary structure. If this is disrupted, it loses its activity."
وظيفة البروتين بتعتمد على التركيب الثالثي بتاعه. لو التركيب ده اتغير أو اتلخبط، البروتين بيفقد وظيفته ونشاطه.

"Molecular chaperones (are defined as proteins that assist in the folding, assembly and conformational maintenance of other proteins without becoming part of its final structure) bind reversibly to unfolded polypeptide segments and prevent their misfolding and premature aggregation such as heat-shock proteins (HSP)."
الـ Molecular chaperones دي بروتينات بتساعد في طي وتجميع وصيانة التكوين للبروتينات التانية من غير ما تبقى جزء من تركيبها النهائي. يعني بتربط نفسها مؤقتاً بالأجزاء غير المطوية من السلاسل الببتيدية عشان تمنعها من الطي الغلط أو التجمع المبكر، زي بروتينات الـ Heat-shock.

"IT is mainly stabilized by noncovalent interactions of the side chains"
التركيب الثالثي للبروتين بيبقى مستقر بشكل أساسي بفضل التفاعلات غير التساهمية بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية.

"**Figure 1 Explanation:** Diagram of a β-pleated sheet showing the arrangement of polypeptide chains. The chains are depicted as arrows running parallel to each other, with hydrogen bonds indicated between the chains. The structure is stabilized by these hydrogen bonds, which are perpendicular to the polypeptide backbone. The diagram uses different colors to represent various atoms and bonds."
الشكل الأول بيشرح شكل الـ β-Pleated Sheet وبيوضح ترتيب السلاسل الببتيدية اللي بتمثلها الأسهم اللي ماشية بشكل متوازي مع بعض. الروابط الهيدروجينية مبينة بين السلاسل وبتوضح إن التركيب مستقر بفضل الروابط دي اللي بتكون عمودية على العمود الفقري للببتيد. الرسم بيستخدم ألوان مختلفة عشان يوضح الذرات والروابط.

"**Figure 2 Explanation:** Illustration of a tertiary protein structure showing a complex three-dimensional folding pattern. The structure includes helices and sheets, with different colors representing various segments of the protein. The diagram highlights the overall shape and folding necessary for the protein's function."
الشكل التاني بيعرض شكل التركيب الثالثي للبروتين وبيوضح نمط الطي الثلاثي الأبعاد المعقد. التركيب بيشمل لوالب وصفائح، والألوان المختلفة بتوضح الأجزاء المختلفة من البروتين. الرسم بيوضح الشكل العام والطي اللازمين عشان البروتين يقوم بوظيفته.

**"Non-covalent interactions between amino acid residues produce the three dimensional shape of a protein and include - hydrophobic interactions, - electrostatic (ionic) interactions, - hydrogen bonds between side chain"**

➤ يعني إيه الكلام ده؟ البروتينات بتاخد شكلها ثلاثي الأبعاد نتيجة لتفاعلات غير تساهمية بتحصل بين بقايا الأحماض الأمينية. التفاعلات دي بتشمل ثلاث حاجات أساسية: أول حاجة هي التفاعلات الهيدروفوبية، دي بتحصل لما الأجزاء الغير قطبية من الحمض الأميني بتحاول تبعد عن الميه. تاني حاجة التفاعلات الأيونية، اللي بتحصل بين الشحنات الموجبة والسالبة. وتالت حاجة روابط الـ Hydrogen bonds اللي بتحصل بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية.

**"Also Covalent disulfide bonds also occur in tertiary structure."**

➤ وبالإضافة للتفاعلات دي، في روابط تساهمية اسمها روابط الـ Disulfide bonds بتتكون في التركيب الثالثي للبروتين. الروابط دي بتساعد في تثبيت شكل البروتين عن طريق توصيل جزيئات الأحماض الأمينية ببعض.

**"Hydrophobic bonds: The non polar side chains of neutral amino acids tend to associate in hidden core of protein molecule away from solvent."**

➤ طيب يعني إيه التفاعلات الهيدروفوبية؟ السلاسل الجانبية اللي مش قطبية للأحماض الأمينية المحايدة بتحب تختبئ في قلب جزيء البروتين بعيد عن الميه. ده بيحصل عشان الأجزاء دي مش بتحب تذوب في الميه وبالتالي بتروح تختبئ في مكان بعيد عن الوسط المائي.

**"Figure 1 Explanation: The diagram illustrates the formation of a disulfide bond between two cysteine residues. It shows two peptide chains with the chemical structure of cysteine, highlighting the sulfur atoms (SH groups) that form a disulfide bond. The diagram includes arrows indicating the removal of hydrogen atoms (2 H) and the formation of the disulfide bond. Labels identify the peptide chains and the disulfide bond."**

➤ الشكل رقم واحد بيشرح إزاي بيتكون رابطة Disulfide بين اتنين من جزيئات الـ Cysteine. بيظهر في الشكل اتنين من سلاسل الببتيد مع التركيب الكيميائي للـ Cysteine واللي بيوضح ذرات الكبريت اللي بتكون الرابطة. الأسهم في الرسم بتوضح إزالة ذرات الهيدروجين وتكوين الرابطة. التسميات في الشكل بتوضح سلاسل الببتيد والرابطة الـ Disulfide.

**"Figure 2 Explanation: The diagram depicts a linear sequence of amino acids with hydrophobic side chains (R groups) highlighted. The structure shows peptide bonds between amino acids, with carbonyl (C=O) and amine (HN) groups. The R groups are circled, indicating their role in hydrophobic interactions, which help stabilize the protein structure by associating away from the solvent."**

➤ الشكل رقم اتنين بيعرض تسلسل خطي من الأحماض الأمينية مع تسليط الضوء على السلاسل الجانبية الهيدروفوبية. التركيب بيوضح الروابط الببتيدية بين الأحماض الأمينية، مع مجموعات الـ Carbonyl والـ Amine. السلاسل الجانبية R معمولة عليها دوائر عشان توضح دورها في التفاعلات الهيدروفوبية اللي بتساعد في تثبيت تركيب البروتين بإنها تبعد عن الميه.

**"Electrostatic bonds: These are salt bonds formed between oppositely charged groups in the side chains of amino acids e.g. ε-amino group of lysine and the carboxyl group of aspartic acid."**

يعني إيه الكلام ده؟ الروابط الكهروستاتيكية دي نوع من الروابط اللي بتتكون بين مجموعات في الأحماض الأمينية اللي شحنتها مختلفة، واحدة موجبة والتانية سالبة. مثال على كده، الـ ε-amino group في الـ lysine اللي شحنتها موجبة والـ carboxyl group في الـ aspartic acid اللي شحنتها سالبة. ده بيخليهم يجذبوا بعض زي المغناطيس كده.

**"Figure 1 Explanation: The first figure illustrates the electrostatic attraction between the ε-amino group of lysine and the carboxyl group of aspartic acid. The lysine structure is shown with a positively charged NH₃⁺ group, while the aspartic acid structure has a negatively charged O⁻ group. An arrow indicates the electrostatic attraction between these two groups."**

الشرح ده بيقول لنا إن أول شكل في الـ slide بيوضح الجذب الكهروستاتيكي بين مجموعة الـ ε-amino في الـ lysine والـ carboxyl group في الـ aspartic acid. الشكل بتاع الـ lysine موضح فيه مجموعة NH₃⁺ اللي شحنتها موجبة، أما الـ aspartic acid موضح فيه مجموعة O⁻ اللي شحنتها سالبة. في السهم اللي موجود في الشكل ده بيوضح الجذب اللي حاصل بين المجموعتين دول.

**"Tertiary protein structure: Types of side chain interactions"**

بنتكلم هنا عن التركيب الثلاثي للبروتين والأنواع المختلفة للتفاعلات اللي بتحصل بين السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية اللي بتكون البروتين.

**"Overall 3D shape (3° Structure)"**

التركيب الثلاثي الأبعاد للبروتين هو الشكل النهائي اللي البروتين بيوصله نتيجة التفاعلات بين السلاسل الجانبية المختلفة.

**"Hydrophobic interactions, Hydrogen bond, Disulfide bridge, Ionic bond"**

هنا في أنواع مختلفة من التفاعلات اللي بتحصل بين السلاسل الجانبية: في تفاعلات هيدروفوبية اللي بتحصل بين الأجزاء اللي بتتجنب المية، وفي روابط هيدروجينية اللي بتحصل بين ذرات الهيدروجين والأكسجين أو النيتروجين، وكمان جسور ثنائية الكبريت اللي بتحصل بين اثنين من الكبريت في الـ cysteine، وأخيراً الروابط الأيونية اللي بتحصل بين مجموعات شحنتها مختلفة.

**"Figure 2 Explanation: The second figure depicts the tertiary structure of a protein. On the left, various types of side chain interactions are shown, including hydrophobic interactions, hydrogen bonds, disulfide bridges, and ionic bonds. These interactions contribute to the overall 3D shape of the protein, which is illustrated on the right as a complex folded structure."**

الشكل الثاني في الـ slide بيوضح التركيب الثلاثي للبروتين. على الشمال، موضح أنواع التفاعلات المختلفة اللي بتحصل بين السلاسل الجانبية زي ما قلنا: التفاعلات الهيدروفوبية، الروابط الهيدروجينية، الجسور ثنائية الكبريت، والروابط الأيونية. التفاعلات دي كلها بتساهم في تكوين الشكل الثلاثي الأبعاد للبروتين، والشكل ده موضح على اليمين كبنية معقدة ومتنية.

"Quaternary protein structure:"

➤ يعني إيه الكلام ده؟ التركيب الرباعي للبروتين هو الطريقة اللي بترتب بيها سلاسل البوليببتيد اللي هي أكتر من واحدة مع بعض في الفضاء. يعني البروتين هنا مش عبارة عن سلسلة واحدة بس، لأ، ده بيتكون من سلاسل متعددة اللي بيسموها oligomeric proteins، وهي جزيئات بتتكون من وحدات متكررة.

"- Homo-oligomers (made up of a number of identical subunits), - Hetero-oligomers (made up of different subunits)."

➤ هنا بيشرح نوعين من البروتينات اللي بتكون من أكتر من سلسلة. الـ Homo-oligomers دي عبارة عن بروتينات مكونة من وحدات متشابهة تمامًا، يعني كل السلاسل اللي فيها زي بعض. أما الـ Hetero-oligomers فهي بتتكون من وحدات مختلفة، يعني السلاسل اللي فيها ممكن تكون مختلفة عن بعضها في التركيب.

"The subunits are joined together by the same types of noncovalent interactions as tertiary structure"

➤ الوحدات اللي بتكون البروتين الرباعي بتتربط ببعض بنفس النوع من التفاعلات غير التساهمية اللي بتربط التركيب الثلاثي للبروتين. يعني مش بتتربط بروابط تساهمية قوية، لأ، دي بتستخدم تفاعلات زي الروابط الهيدروجينية، وتفاعلات فان دير فال، والتفاعلات الكارهة للماء.

"- Subunits may either function independently of each other - or may work cooperatively, as in haemoglobin, in which the binding of oxygen to one subunit of the tetramer increases the affinity of the other subunits for oxygen"

➤ في البروتينات الرباعية، الوحدات ممكن تشتغل بشكل مستقل عن بعضها، أو ممكن تشتغل مع بعض بشكل تعاوني. زي الهيموجلوبين، اللي هو مثال مشهور. لما الأكسجين يرتبط بوحدة من الهيموجلوبين، ده بيزود قدرة الوحدات التانية على الارتباط بالأكسجين. دي خاصية مهمة جدًا للهيموجلوبين لأنها بتساعده في نقل الأكسجين بشكل فعال في الجسم.

"Figures are nice to know"

➤ الكلام ده بيقول إن الأشكال اللي موجودة في الـ slide مفيدة وممكن تساعد في فهم الموضوع بشكل أفضل، لكنها مش أساسية للفهم.

"27"

➤ الرقم ده ممكن يكون رقم الصفحة أو الشريحة في العرض التقديمي.

"PROTEIN STRUCTURE"

➤ هنا بيتكلم عن التركيب العام للبروتين.

"Primary structure"

➤ التركيب الأولي للبروتين هو تسلسل الأحماض الأمينية اللي بيكون البروتين، يعني ترتيب الأحماض الأمينية في السلسلة.

"Secondary structures"

➤ التركيب الثانوي للبروتين هو الأشكال اللي بتاخدها السلسلة زي الـ α helix والـ β sheet.

"Tertiary structure"

➤ التركيب الثلاثي هو الشكل ثلاثي الأبعاد اللي بتتلف فيه السلسلة لما تتجمع مع بعضها بسبب التفاعلات بين الأحماض الأمينية.

"Quaternary structure"

➤ التركيب الرباعي زي ما شرحناه، هو اتحاد أكتر من سلسلة بوليببتيد مع بعض.

"Polypeptide chain"

➤ السلسلة البوليببتيدية هي سلسلة من الأحماض الأمينية المرتبطة ببعضها بروابط ببتيدية.

"Amino acid residue"

➤ الأحماض الأمينية هنا بيسموها residue أو بقايا لأنها بتكون جزء من السلسلة بعد ما تتربط بروابط ببتيدية.

"Peptide bond"

➤ الرابطة الببتيدية هي الرابطة اللي بتربط بين الأحماض الأمينية في السلسلة.

"α helix"

➤ الـ α helix هو نوع من التركيب الثانوي للبروتين، وده بيكون عبارة عن لولب أو حلزون.

"β sheet"

➤ الـ β sheet هو نوع تاني من التركيب الثانوي، وده بيكون عبارة عن صفائح مسطحة.

"BYJU'S The Learning App"

➤ ده اسم التطبيق اللي ممكن يكون مصدر العرض أو الشريحة التعليمية.

"Figure 1 Explanation:"

➤ هنا شرح الشكل الأول اللي في الشريحة.

"The top right section shows two diagrams labeled A and B. Diagram A illustrates a β/β homodimer, depicting two identical subunits. Diagram B shows an α/β heterodimer, illustrating two different subunits. Both diagrams use color to differentiate subunits and show their spatial arrangement."

➤ الجزء العلوي اليمين من الشريحة فيه شكلين مسميين A وB. الشكل A بيوضح β/β homodimer، وده بيظهر وحدتين متشابهتين. الشكل B بيظهر α/β heterodimer، وده بيبين وحدتين مختلفتين. الأشكال دي بتستخدم الألوان علشان تفرق بين الوحدات وتظهر طريقة ترتيبهم في الفضاء.

"Figure 2 Explanation:"

➤ شرح الشكل التاني اللي في الشريحة.

"The bottom section illustrates the hierarchical organization of protein structure. It starts with the primary structure, represented by a linear sequence of amino acids connected by peptide bonds. The secondary structures are shown as α helices and β sheets. The tertiary structure is depicted as a folded 3D shape. Finally, the quaternary structure is illustrated with multiple subunits interacting, showing both homo-oligomers and hetero-oligomers. Arrows indicate the progression from primary to quaternary structure."

➤ الجزء السفلي بيوضح التنظيم الهرمي لتركيب البروتين. بيبدأ بالتركيب الأولي، اللي هو عبارة عن تسلسل خطي من الأحماض الأمينية المرتبطة بروابط ببتيدية. التركيب الثانوي بيظهر في شكل الـ α helices والـ β sheets. التركيب الثلاثي بيكون متصور على إنه شكل ثلاثي الأبعاد ملتف. وأخيرًا، التركيب الرباعي بيوضح الوحدات المتعددة اللي بتتفاعل مع بعض، وبيظهر فيه النوعين من الوحدات، الـ homo-oligomers والـ hetero-oligomers. الأسهم بتوضح التدرج من التركيب الأولي للتركيب الرباعي.

**"Haemoglobin is a molecule composed of heme group (iron holding) and protein called globin participating in oxygen transport necessary for human life"**
➤ الهيموجلوبين ده عبارة عن جزيء مكون من جزئين أساسيين: جزء اسمه heme group اللي بيحتوي على الحديد، وجزء تاني بروتيني اسمه globin. الدور المهم للهيموجلوبين هو نقل الأكسجين اللي هو ضروري لحياة الإنسان.

**"Adult haemoglobin (HbA1) consists of four polypeptide chains (two α and two β chains), so it has a quaternary protein form."**
➤ الهيموجلوبين في البالغين اللي بنسميه HbA1 مكون من أربع سلاسل ببتيدية: اتنين α وسلسلتين β. عشان كده بنقول إنه عنده تركيب بروتيني رباعي.

**"α chain has 141 amino acids, β chain has 148 amino acids"**
➤ سلسلة α فيها 141 حمض أميني، بينما سلسلة β بتحتوي على 148 حمض أميني.

**"Eight α-helices occur in each chain."**
➤ كل سلسلة من السلاسل بتحتوي على ثمانية هياكل لولبية ألفا، وده بيأثر على شكل البروتين وترتيبه في الفراغ.

**"The α and β of HbA are similar in 3-D configuration to each other and to the single chain of muscle myoglobin."**
➤ السلاسل α و β في الهيموجلوبين HbA شبه بعض في الشكل ثلاثي الأبعاد وكمان شبه السلسلة الوحيدة في المايوجلوبين اللي موجود في العضلات.

**"α and two β bind oxygen cooperatively"**
➤ السلسلة α مع الاثنين β بيرتبطوا بالأكسجين بطريقة تعاونية، يعني كل ما يرتبط أكسجين أكتر، بيزيد من قدرة الهيموجلوبين على الارتباط بأكسجين تاني.

**"Haemoglobin S"**
➤ الهيموجلوبين S ده نوع مختلف من الهيموجلوبين اللي بيحصل فيه طفرة.

**"One common mutation results in sickle cell anemia, in which the beta chain of hemoglobin contains a valine rather than a glutamate at position 6."**
➤ في أنيميا الخلايا المنجلية، بيحصل طفرة شائعة فيها سلسلة β من الهيموجلوبين بيكون فيها فالين بدل من الجلوتامات في الموقع السادس.

**"This change allows deoxygenated molecules of HbS to polymerize and occlude blood vessels."**
➤ التغيير ده بيخلي جزيئات HbS اللي مش مرتبطة بالأكسجين تتجمع مع بعض وتسد الأوعية الدموية.

**"The mutant haemoglobin (HbS), a hydrophobic amino acid replaces an amino acid with a negative charge."**
➤ في الهيموجلوبين المتحول HbS، بيتم استبدال حمض أميني هيدروفوبي (بيكره الماء) بحمض أميني عنده شحنة سالبة.

**"Meaning that the HbS will have one less negative charge overall compared with HbA"**
➤ يعني إن الهيموجلوبين HbS هيكون عنده شحنة سالبة أقل من الهيموجلوبين العادي HbA.

**"These 2 hemoglobins can be resolved by electrophoresis."**
➤ النوعين دول من الهيموجلوبين ممكن نفرق بينهم باستخدام تقنية اسمها الكهربائي (electrophoresis).

**"Figure 1 Explanation: The figure shows a structural diagram of haemoglobin, highlighting the α and β chains. The α chains are labeled with '141 a.a.' and the β chains with '146 a.a.' The heme group is depicted with 'protoporphyrin + iron' and 'Fe2+' indicating the iron component. The diagram uses blue and red colors to differentiate between the chains."**
➤ الرسم الأول بيوري شكل هيكلي للهيموجلوبين، وبيبرز السلاسل α و β. السلاسل α مكتوبة عليها 141 حمض أميني وβ مكتوبة عليها 146 حمض أميني. مجموعة heme متوضحة بكلمات 'protoporphyrin + iron' و 'Fe2+' عشان تبين مكون الحديد. الرسم بيستخدم ألوان زرقاء وحمراء عشان يفرق بين السلاسل.

**"Figure 2 Explanation: The figure illustrates a comparison between normal and sickle-shaped red blood cells. The normal cell is shown as a round, biconcave disc, while the sickle cell is elongated and curved, demonstrating the structural change associated with sickle cell anemia."**
➤ الرسم التاني بيقارن بين خلايا الدم الحمراء العادية وأخرى منجلية الشكل. الخلية العادية بتكون مستديرة وقرصية مقعرة، بينما الخلية المنجلية بتكون ممدودة ومنحنية، وده بيوضح التغيير الشكلي اللي بيحصل في أنيميا الخلايا المنجلية.

**"Hemoglobin electrophoresis"**

➤ طيب، يعني إيه Hemoglobin electrophoresis؟ ده اختبار مهم بيتعمل على عينة دم، والهدف منه هو فصل الأنواع المختلفة من الهيموجلوبين الموجودة في الدم. ازاي؟ عن طريق تطبيق تيار كهربائي على العينة، وده بيساعد في فصل الأنواع الطبيعية من الهيموجلوبين عن الأنواع الغير طبيعية. بعد ما نفصلهم، ممكن نقيس كل نوع على حدة ونقارنه بالمستوى الطبيعي.

**"Protein degradation"**

➤ هنا بنتكلم عن عملية مهمة جداً في الخلايا وهي Protein degradation أو تكسير البروتينات. البروتينات اللي بتشتغل وتوصل لنهاية عمرها الافتراضي أو اللي مش متشكلة بشكل صحيح (misfolded) لازم تتخلص منها الخلايا. يعني البروتينات دي لو مش نافعة، الجسم لازم يخلص منها.

**"Proteins from the intracellular environment may be targeted for degradation by the ubiquitin–proteasomal pathway."**

➤ دلوقتي، البروتينات اللي جوة الخلايا ممكن تتوجه لعملية التكسير من خلال حاجة اسمها ubiquitin–proteasomal pathway. يعني الخلايا بتستخدم مسار معين للتخلص من البروتينات دي.

**"Ubiquitin a compound found in living cells which plays a role in the degradation It is a single-chain polypeptide."**

➤ الـ Ubiquitin ده مركب موجود في الخلايا الحية، وبيشترك في عملية التكسير. هو عبارة عن سلسلة بولي ببتيدية واحدة.

**"Autophagy: The ultimate degradation occurs via cleavage by lysosomal acid hydrolases."**

➤ الـ Autophagy ده النظام اللي الخلايا بتستخدمه عشان تعيد تدوير الأجزاء الغير نافعة إلى أجزاء جديدة ممكن استخدامها. في النهاية، التكسير بيحصل عن طريق إنزيمات معينة في حاجة اسمها lysosomes، ودي بتكسر البروتينات.

**"Autophagy is your body’s cellular recycling system. It allows a cell to disassemble its junk parts into new, usable cell parts."**

➤ يعني الـ Autophagy ده زي نظام إعادة التدوير في الجسم. الخلايا بتستخدمه عشان تفتت الأجزاء اللي مش نافعة وتعيد استخدامها كأجزاء جديدة في الخلية.

**"Figure 1 Explanation: The figure shows a diagram of hemoglobin electrophoresis on citrate agar at pH 6.0. It includes two sections labeled "Normal" and "Abnormal." The "Normal" section shows a band labeled "A A2 F Bart’s" with an origin point. The "Abnormal" section shows multiple bands labeled "C," "Origin," "H," "S," "A A2," "F Bart’s," indicating different hemoglobin types. The diagram illustrates the separation of hemoglobin types under an electric current, with "+" and "-" signs indicating the direction of movement."**

➤ في الشكل ده، هنشوف رسم بياني بيشرح عملية Hemoglobin electrophoresis على نوع من الأجار اسمه citrate agar عند درجة حموضة 6. الشكل مقسم لقسمين: Normal و Abnormal. في قسم الـ Normal هنلاقي شريط مكتوب عليه "A A2 F Bart’s" وده بيبدأ من نقطة معينة. أما في قسم الـ Abnormal، هنلاقي أكتر من شريط مكتوب عليهم "C," "Origin," "H," "S," "A A2," "F Bart’s". ده بيورينا أنواع مختلفة من الهيموجلوبين. الرسم بيوضح ازاي الأنواع دي بتنفصل لما بنطبق تيار كهربائي، وعلامات "+" و "-" بتوضح اتجاه الحركة.

"**Protein misfolding**"

➤ يعني إيه "Protein misfolding"؟ دي عملية لما البروتينات تتكوّن بطريقة غلط، يعني ما تتشكلش بالشكل الطبيعي بتاعها اللي يخليها تشتغل صح في الخلية. البروتينات دي بتبقى زي الأجهزة اللي محتاجة تتجمع بطريقة صحيحة عشان تشتغل، وأي غلطة في التجميع ممكن تسبب مشاكل كبيرة.

"- **Protein exposed to:**"
"- Environmental toxins"
"- Infectious agents"
"- Translation errors and genetic mutations"

➤ البروتينات ممكن تتعرض لحاجات تخليها تتكوّن بشكل غلط. أول حاجة هي "Environmental toxins" يعني السموم البيئية اللي ممكن تأثر على البروتينات وتخليها تشتغل بطريقة غلط. تاني حاجة "Infectious agents" اللي هي العوامل المعدية زي الفيروسات والبكتيريا اللي ممكن تغير في شكل البروتينات. كمان "Translation errors and genetic mutations" يعني أخطاء في الترجمة الجينية أو الطفرات الوراثية اللي بتحصل أثناء تصنيع البروتين، ودي ممكن تخليه يتكوّن بشكل مش مظبوط.

"- **Misfolded proteins are highly deleterious to the cell because**"
"- They can form non-physiological interactions with other proteins"
"- Can be targeted to inappropriate cellular locations"
"- Can be resistant to proteolysis and form aggregates, such as amyloid plaques"

➤ البروتينات اللي بتتكوّن غلط بتبقى مؤذية جداً للخلية. أولاً، ممكن تتفاعل بطريقة مش طبيعية مع بروتينات تانية وتعمل مشاكل. ثانياً، ممكن تروح لأماكن غلط في الخلية، يعني تتوزع بطريقة مش مظبوطة. ثالثاً، ممكن تبقى مقاومة لعملية التحلل البروتيني يعني ما تتحللش بسهولة وتبدأ تتراكم وتعمل تجمعات زى "amyloid plaques" اللي هي تراكمات من البروتينات الغلط دي.

"- **Amyloidosis:** is accumulation of misfolded proteins that cannot be removed by ubiquitination or autophagy in the form of β-pleated fibrils (amyloid) both intra/extracellularly leads to tissue degeneration."

➤ الـ "Amyloidosis" دي حالة بتكون فيها بروتينات متكوّنة غلط ومش بتتشال بالطريقة الطبيعية اللي هي "ubiquitination" أو "autophagy". البروتينات دي بتتجمع في شكل ألياف بيتا مطوية زي "amyloid" سواء جوه أو بره الخلية، وده بيؤدي لتلف الأنسجة.

"**Protein misfolding**"

"- **Alzheimer's disease**"
"- It is progressive neuro-degenerative disease with dementia."
"- It is characterized by accumulation of amyloid β-protein (Aβ) as extracellular plaques."
"- **Amyloid β-protein (Aβ),** proteolytically derived from a transmembrane glycoprotein known as β-amyloid precursor protein (βAPP)."
"- Ageing, environmental toxin, familial, genetic"

➤ "Alzheimer's disease" ده مرض بيعني تدهور تدريجي في الجهاز العصبي وبيؤدي إلى الخرف. بيتميز بتراكم بروتين اسمه "amyloid β-protein" أو "Aβ" على شكل تراكمات بره الخلية. البروتين ده بيجي من عملية تحلل بروتين تاني موجود في غشاء الخلية اسمه "β-amyloid precursor protein" أو "βAPP". الأسباب اللي بتؤدي للمرض ده ممكن تكون التقدم في العمر، التعرض للسموم البيئية، العوامل الوراثية، أو الجينات.

"- **Huntington disease**"
"- a condition that stops parts of the brain working properly over time. It's passed on (inherited) from a person's parents. It gets gradually worse over time and is usually fatal after a period of up to 20 years"
"- The responsible gene contains an abnormally large number of **CAG repeats.** (Cytosine, Adenine, Guanine). This trinucleotide repeat expansion leading to **polyglutamine repeats** within the Huntington protein."

➤ "Huntington disease" ده حالة بتسبب توقف أجزاء من المخ عن العمل بشكل صحيح مع الوقت. المرض ده بينتقل وراثياً من الأهل للأبناء. الحالة بتسوء تدريجياً وبتبقى مميتة عادةً بعد حوالي 20 سنة. الجين المسؤول عن المرض ده بيحتوي على عدد كبير غير طبيعي من التكرارات لثلاث نيكليوتيدات هما "Cytosine, Adenine, Guanine" أو "CAG repeats"، وده بيؤدي لتكوين تكرارات من "polyglutamine" جوه بروتين "Huntington".

"**Figure 1 Explanation:** The diagram illustrates the process of amyloidogenic protein misfolding. It shows a comparison between normal and amyloidogenic pathways. In the normal pathway, APP (Amyloid Precursor Protein) is processed by α-secretase and γ-secretase, leading to non-toxic products. In the amyloidogenic pathway, APP is processed by β-secretase and γ-secretase, resulting in the formation of Aβ peptides, which aggregate into plaques. The diagram uses arrows to indicate the processing pathways and highlights the accumulation of plaques in the amyloidogenic pathway."

➤ الرسم البياني بيشرح عملية تكوين البروتينات الغلط اللي بتؤدي لتكوين "amyloid". بيوضح مقارنة بين المسارات الطبيعية والمسارات اللي بتؤدي لتكوين "amyloid". في المسار الطبيعي، البروتين "APP" بيتحلل بواسطة "α-secretase" و"γ-secretase" وبينتج منتجات غير سامة. لكن في المسار اللي بيؤدي لتكوين "amyloid"، البروتين "APP" بيتحلل بواسطة "β-secretase" و"γ-secretase"، وده بينتج "Aβ peptides" اللي بتتجمع وتعمل تراكمات في شكل لويحات. الرسم بيستخدم الأسهم عشان يوضح المسارات دي وبيبرز تراكم اللويحات في المسار اللي بيؤدي لتكوين "amyloid".

"Prions disease: like Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), bovine spongiform encephalopathy (mad cow disease). A prion is a type of protein that can trigger normal proteins in the brain to fold abnormally."

يعني إيه الكلام ده؟ الأمراض اللي سببها الـ Prions زي مرض Creutzfeldt-Jakob (CJD) ومرض جنون البقر (bovine spongiform encephalopathy) بتنشأ بسبب نوع من البروتينات اسمه Prion. البروتين ده عنده القدرة إنه يخلي البروتينات الطبيعية اللي في المخ تتني بشكل غير طبيعي.

"Result from transmission of an abnormal prion protein from affected individual or animal that leads to altering the α-helical arrangement of the normal prion protein and replacing it with β-pleated sheets."

المعنى هنا إن الأمراض دي بتحصل لما ينتقل بروتين Prion غير طبيعي من شخص أو حيوان مصاب. البروتين ده بيغير ترتيب الـ α-helical في البروتين الطبيعي ويستبدله بـ β-pleated sheets، وده اللي بيعمل المشكلة.

"Molecular Structure of Normal Protein versus Prion. Note Prion has more beta sheet structure"

في النقطة دي، بيتكلم عن الفرق في التركيب الجزيئي بين البروتين الطبيعي والـ Prion. لازم نلاحظ إن الـ Prion فيه كمية أكبر من الـ beta-sheet structure.

"INFECTIOUS Prion proteins have a higher content of beta-pleated sheets, which increases stability hence more resistant to denaturation"

البروتينات الـ Prion المعدية عندها نسبة أعلى من الـ beta-pleated sheets. ده بيديها استقرار أكتر وبيخليها تقاوم عملية الـ denaturation بشكل أكبر.

"Denaturation of proteins: Protein denaturation results in the unfolding and disorganization of a protein’s secondary and tertiary structures without the hydrolysis of peptide bonds leads to loss of native form and biological function."

عملية الـ Denaturation معناها إن البروتين بيفقد ترتيبه الثانوي والثالثي من غير ما يحصل تحلل للـ peptide bonds. النتيجة بتكون فقدان الشكل الأصلي والوظيفة البيولوجية للبروتين.

"Denaturing agents include heat, organic solvents, strong acids or bases, detergents, and ions of heavy metals such as lead."

العوامل اللي بتسبب الـ Denaturation بتشمل الحرارة، المذيبات العضوية، الأحماض أو القواعد القوية، المنظفات، وأيونات المعادن الثقيلة زي الرصاص.

"Denaturation may, under ideal conditions, be reversible, such that the protein refolds into its original native structure when the denaturing agent is removed."

الـ Denaturation ممكن يكون قابل للعكس تحت ظروف مثالية، يعني البروتين ممكن يرجع لشكل الأصلي لما يتشال العامل اللي سبب الـ Denaturation.

"However, most proteins, once denatured, remain permanently disordered."

لكن في الأغلب، معظم البروتينات لما بتتعرض للـ Denaturation بتفضل في حالة غير مرتبة بشكل دائم.

"Denatured proteins are often insoluble and precipitate from solution."

البروتينات اللي تعرضت للـ Denaturation عادةً بتبقى غير قابلة للذوبان وبتترسب من المحلول.

"The first figure illustrates the process of prion transmission and structural changes. It shows normal monomers changing shape when aggregated into amyloid oligomers and plaques. Prionoids are transmitted between cells and organisms. The diagram includes labels for 'normal monomers,' 'amyloid oligomer,' 'amyloid plaque,' 'Prionoid,' and 'Prion.'"

الشكل الأول بيوضح عملية انتقال الـ Prion والتغيرات في التركيب، وبيوضح إزاي المونومرات الطبيعية بتغير شكلها لما تتجمع في شكل amyloid oligomers وplaque. الـ Prionoids بتنتقل بين الخلايا والكائنات. الرسم بيحتوي على تسميات لـ "normal monomers" و"amyloid oligomer" و"amyloid plaque" و"Prionoid" و"Prion."

"The second figure compares the molecular structures of normal proteins and prions, highlighting the increased beta-sheet content in prions. It includes labeled structures for 'NORMAL PrPC' and 'PRION PrPSC,' with a note about the resistance to denaturation due to beta-pleated sheets."

الشكل التاني بيقارن بين التراكيب الجزيئية للبروتينات الطبيعية والـ Prions، وبيوضح إن الـ Prions عندها محتوى أعلى من الـ beta-sheet. الرسم بيشمل تسميات لـ "NORMAL PrPC" و"PRION PrPSC"، وملاحظة عن مقاومتهم للـ Denaturation بسبب الـ beta-pleated sheets.

"The third figure depicts the process of protein denaturation. It shows a folded protein transitioning to an unfolded protein, labeled as 'DENATURATION.' The diagram includes representations of secondary and tertiary structures before and after denaturation."

الشكل التالت بيصور عملية الـ Denaturation للبروتين. بيوضح إزاي البروتين اللي كان متني بيتحول لبروتين مفتوح، ومتسمي "DENATURATION". الرسم بيشمل تمثيلات للتركيبات الثانوية والثالثية قبل وبعد عملية الـ Denaturation.

**"Functions of proteins"**

➤ البروتينات لها أدوار ووظائف كتير في الجسم. دي مش مجرد مكونات غذائية، لأ دي بتلعب أدوار حيوية في كل خلية وكل نظام في الجسم.

**"Structural role: Proteins are the main structural component in bone, muscles, cyto-skeleton and cell membrane."**

➤ البروتينات ليها دور بنائي مهم جدا. هي المكون الأساسي في العظام، والعضلات، والهيكل الخلوي اللي هو الـ cyto-skeleton، وكمان في غشاء الخلية. يعني هي المسؤولة عن دعم الأنسجة وإعطاءها شكلها وقوتها.

**"Catalytic role: All enzymes are proteins in nature."**

➤ البروتينات بتلعب دور تحفيزي لإنها كل الـ enzymes (الإنزيمات) هي بروتينات بطبيعتها. الإنزيمات دي بتساعد في تسريع التفاعلات الكيميائية في الجسم.

**"Hormonal role: Most of hormones and all cellular receptors are protein in nature."**

➤ البروتينات ليها دور هرموني لإن معظم الهرمونات وكل مستقبلات الخلايا هي بروتينات بطبيعتها. يعني هي المسؤولة عن نقل الإشارات بين الخلايا وتنظيم العمليات الحيوية.

**"Transport role: albumin – fatty acids, bilirubin, calcium, drugs transferin – iron cerulplasmin – copper lipoproteins – lipids haptoglobin – free hemoglobin thyroxin binding globulin – thyroxin Hemoglobin (a chromo-protein) carries O2 from the lung to tissues is a protein."**

➤ البروتينات بتلعب دور في النقل داخل الجسم. عندك الـ albumin اللي بينقل الأحماض الدهنية، والـ bilirubin، والـ calcium، والأدوية. الـ transferin بينقل الحديد. الـ cerulplasmin بينقل النحاس. الـ lipoproteins بتنقل الدهون. الـ haptoglobin بينقل الهيموجلوبين الحر. والـ thyroxin binding globulin بينقل الثايروكسين. وكمان الهيموجلوبين اللي هو نوع من الكروموبروتين مسؤول عن نقل الأكسجين من الرئة للأنسجة.

**"Defensive role: Immunoglobulins combine with foreign antigens and remove them. Complement system removes cellular antigens."**

➤ البروتينات ليها دور دفاعي. الـ Immunoglobulins (الأجسام المضادة) بتتحد مع الأنتيجينات الغريبة وتشيلها. نظام المكمل بيساعد في إزالة الأنتيجينات الخلوية.

**"Plasma proteins, specially albumin, are important for maintaining osmotic pressure of the blood."**

➤ البروتينات البلازمية، خصوصا الألبومين، مهمة جدا للحفاظ على الضغط الأسموزي في الدم. ده بيضمن توزيع السوائل بشكل صحيح بين الأوعية الدموية والأنسجة.

**"Blood clotting: coagulation factors are proteins."**

➤ عملية تجلط الدم بيعتمد على عوامل التجلط اللي هي بروتينات. دي بتساعد في إيقاف النزيف عن طريق تكوين الجلطات.

**"Anticoagulant activity (thrombolysis)"**

➤ البروتينات بتلعب دور في النشاط المضاد للتجلط، زي الـ thrombolysis اللي بيتضمن إذابة الجلطات.

**"Buffering capacity: Proteins in plasma help to maintain acid-base balance"**

➤ البروتينات في البلازما عندها قدرة على التخفيف، وده بيساعد في الحفاظ على توازن الحمض والقاعدة في الجسم.

**"Control of gene expression: Most factors required for DNA replication, transcription and mRNA translation are protein in nature."**

➤ البروتينات ليها دور مهم في التحكم في التعبير الجيني. معظم العوامل اللي بتحتاج لتكرار الـ DNA والنسخ والترجمة للـ mRNA هي بروتينات بطبيعتها. ده بيشمل العمليات اللي بتحكم في كيفية استخدام الجينات لإنتاج البروتينات المختلفة.

"Thank you"

دي جملة بسيطة بتعبر عن الامتنان أو الشكر. الكلمة "Thank you" بتستخدم بشكل عام عشان تعبر عن التقدير أو الشكر لشخص أو مجموعة على حاجة معينة، زي مجهود، مساعدة أو حتى مجرد حضور.

"The image contains decorative text 'Thank you' in a stylized font, accompanied by pink leaf illustrations on the top right and bottom left corners."

يعني إيه الكلام ده؟ الصورة اللي موجودة فيها النص المكتوب "Thank you" بشكل مزخرف أو منمق، يعني الخط مش خط عادي لكن فيه تصميم معين عشان يبقى شكله حلو وجذاب. كمان، الصورة دي فيها رسومات لأوراق أو ورق شجر باللون الوردي موجودة في الزاوية العلوية اليمين والزاوية السفلية الشمال. التصميم ده بيدي شكل جميل وأنيق للصورة وبيخليها تبقى أكتر من مجرد كلام مكتوب.